ứng dụng của phức chất đối với đời sống sinh vật

Phức chất đóng vai trò rất quan trọng trong nhiều lĩnh vực: hóa học phân tích (định tính và định lượng), điều chế kim loại, công nghiệp hóa chất, dược phẩm, mĩ phẩm và đặc biệt là đối với đời sống sinh vật.Phức chất có ý nghĩa rất to lớn trong hoạt động sống của sinh vật. Có 24 nguyên tố cần thiết cho hoạt động sống của sinh vật, trong đó có 7 nguyên tố quan trọng nhất (Fe, Co, Zn, Cu, Mn, Cr, V) hoạt động dựa trên cơ sở tạo chelat (nhiều chelat tự nhiên được tạo thành trên cơ sở phân tử porphyrin). Trong đó vai trò quan trọng nhất là đối với cơ thể con người, đặc biệt là máu đi nuôi cơ thể. Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trọng trong máu: Hemoglobin.

ĐẠI HỌC HUẾ TRƯỜNG ĐẠI HỌC KHOA HỌC KHOA HÓA BÀI TIỂU LUẬN HÓA HỌC PHỨC CHẤT Sinh viên thực : Mai Quang Hoàng Lớp : Hóa K36 Giáo viên hướng dẫn : PGS.TS Trần Ngọc Tuyền Huế, 12/2014 Mục lục Mục lục Trang Lời mở đầu .2 Giới thiệu chung Đại cương sắt hemoglobin Khái niệm Cấu tạo 4.1 Cấu tạo heme .7 4.2 Cấu tạo globin 4.3 Liên kết heme globin .11 Tính chất 13 5.1 Kết hợp với O2 13 5.2 Kết hợp với CO2 13 5.3 Kết hợp với CO 14 5.4 Sự oxy hóa Hb 14 5.5 Tính chất enzyme 14 Tổng hợp hemoglobin 14 6.1 Tổng hợp heme 15 6.1.1 Tạo acid δ aminolevulinic (ALA) 15 6.1.2 Tạo porphobilinogen 16 6.1.3 Tạo uroporphyrinogen 17 6.1.4 Tạo protoporphyrin IX .17 6.1.5 Tạo heme 17 6.2 Tổng hợp globin kết hợp globin với hem 17 6.3 Điều hòa tổng hợp Hb 18 Tài liệu tham khảo 19 Lời mở đầu Phức chất đóng vai trò quan trọng nhiều lĩnh vực: hóa học phân tích (định tính định lượng), điều chế kim loại, công nghiệp hóa chất, dược phẩm, mĩ phẩm đặc biệt đời sống sinh vật Phức chất có ý nghĩa to lớn hoạt động sống sinh vật Có 24 nguyên tố cần thiết cho hoạt động sống sinh vật, có nguyên tố quan trọng (Fe, Co, Zn, Cu, Mn, Cr, V) hoạt động dựa sở tạo chelat (nhiều chelat tự nhiên tạo thành sở phân tử porphyrin) Trong vai trò quan trọng thể người, đặc biệt máu nuôi thể Một chức máu vận chuyển oxy Oxy không khí hít vào phổi, từ phổi vận chuyển theo dòng máu để đến mô Ở mô máu nhận CO 2, sản phẩm trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải Trung bình ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển khoảng 600 lit oxy phổi đến mô Khả vận chuyển máu lớn lượng oxy hoà tan lại ít, 100 ml máu hoà tan trực tiếp 39 ml oxy 100ml máu động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, 19 ml oxi vận chuyển nào? Theo chế nào? Ta xem xét cấu tạo hoá học chất vận chuyển khí quan trọng máu: Hemoglobin Giới thiệu chung Mốt số nhóm phức chất đặc biệt: muối nội phức Muối nội phức thuộc loại hợp chất vòng, chúng tạo thành ion kim loại nhóm nội cầu (thường nhóm hữu cơ) kết hợp với ion trung tâm đồng thời hóa trị hóa trị phụ Ngoài phối tử ra, muối nội phức không chứa nhóm khác nữa, có nghĩa chúng chất không điện ly Như vậy, muốn tạo muối nội phức phối tử phải chứa nhóm mà hydro ion kim loại nhóm khác có khả kết hợp với ion kim loai hóa trị phụ Những nhóm kết hợp với ion kim loại hóa trị (thế hydro) là: nhóm carboxyl –COOH, hydroxyl –OH, sulfo –SO3H, oxim =N–OH, số trường hợp có nhóm amino bậc –NH2, nhóm amino bậc R–NH–, …Những nhóm kết hợp với ion kim loại hóa trị phụ (có chứa cặp electron tự do) là: có nhóm amino bậc –NH2, nhóm amino bậc –NH, nhóm amino bậc –N–, nhóm carboxyl =CO, … Ví dụ: muối đồng glycocholat [Cu(OCO)2(CH2NH2)2]… Ở kể hết muối nội phức ứng dụng hóa học phân tích Việc nghiên cứu muối nội phức giúp hiểu sâu trình quan trọng xảy thể động vật thực vật Các sắc tố tự nhiên huyết cầu tố hemoglobin, thực chất muối nội phức, nguyên tử trung tâm (sắt) kết hợp với gốc NH hóa trị chính, với gốc =N–H hóa trị phụ Đại cương sắt hemoglobin Sắt có vai trò quan trọng thể người, phần nhiều sắt tham gia trình chuyển hóa oxygen tạo máu Ở thể người , sắt tồn dạng: ferrous (Fe2+) ferric (Fe3+) Sắt có tính cao nguyên tử có độ âm điện cao hay mật độ điện âm cao oxygen, nitrogen sulfur, nguyên tử tìm thấy dạng đại phân tử tim có sắt trung tâm đại phân tử Trong môi trường pH kiềm trung tính, sắt tồn dạng Fe 3+ môi trường pH có tính acid, sắt thường tồn dạng Fe 2+ Khi dạng Fe3+, sắt với anion, nước peroxides tạo nên phức hợp lớn Các phức hợp lớn tan nước, tính chất nên chúng thường tập hợp lại với tạo nên bệnh lí cho thể Sắt bám vào nhiều đại phân tử ngăn chặn việc hình thành cấu trúc hay phá hoại chức đại phân tử Vì thể cần có protein bám sắt (iron-binding protein) để bảo vệ thể khỏi tác động có hại sắt Chuyển hóa sắt: Fe2+ liên kết với protoporphyrin IX tạo heme Có nhiều heme có protein liên quan đến việc vận chuyển oxygen (hemoglobin), dự trữ oxygen (myoglobin) enzyme xúc tác nitric oxide synthase (NOS) prostaglandin synthase (cyclooxygenase) Có nhiều sắt không tạo hem có chứa protein iron-sulfur protein phosphoryl hóa oxi hóa hay protein dự trữ vận chuyển sắt (transferrin ferritin) Hình 6.1: Phức hợp Fe(II)-porphyrin có gắn kết Oxygen Sắt đưa vào thể người dạng: sắt tự sắt heme Trong ruột, sắt tự bị khử từ dạng Fe 3+ thành dạng Fe2+ lớp niêm mạc tế bào ruột non chuyển đến tế bào transporter kim loại hóa trị (divalent metal transporter, DMT1) Ruột hấp thu sắt heme heme bám vào protein vận chuyển heme (heme carrier protein, HCP1).Sau đó, sắt heme tách khỏi heme enzyme dị hóa heme, heme oxygenase Sắt dự trữ trong tế bào ruột dạng bám vào ferrintin Sắt vận chuyển qua màng đáy bên tế bào ruột vào hệ tuần hoàn nhờ vào transport protein ferroportin (hay gọi IREG1- iron regulated gene 1) Sau đó, enzyme hephaestin (ferroxidase chứa đồng có chức tương tự ceruloplasmin) oxi hóa Fe2+ thành Fe3+ Khi vào hệ tuần hoàn, Fe3+ gắn vào transferrin thông qua hệ cửa để đến gan Gan nơi dự trữ sắt Nơi sử dụng sắt nhiều tủy xương, nơi tổng hợp heme Hình 6.2: Cấu trúc Heme Sắt đưa vào thể hấp thu tá tràng Sắt tự thường tồn dạng Fe ruột bị khử thành Fe3+ ferrireductase Ở tá tràng, trình khử diễn duodenal cytochrome B (DCYTB) vàferrireductases bờ bàn chải ruột (vì nghiên cứu cho thấy chuột knock-out gene DCYTB không bị giảm khả hấp thu sắt) Fe2+ hấp thu vào ruột ivalent metal transporter (DMT1) DMT1 thuộc họ protein vận chuyển tan (solute carrier protein family) kí hiệu SLC11A2 Sắt heme hấp thụ nhờ vào 2+ heme carrier protein (HCP1) Khi vào ruột, heme bị thoái giáng heme oxygenase giải phóng Fe2+ Fe2+ bám vào ferritin được dự trữ ruột hay vào tuần hoàn ferroportin (IREG1) Ferroportin thuộc họ protein vận chuyển tan dung dịch nước (solute carrier protein family) kí hiệu SLC11A3 Khi vào máu, sắt transferrin vận chuyển dạng Fe 3+ qua ferroportin, Fe2+ hephaestin (1 loại ferroxidase) oxi hóa thành Fe3+ Transferrin sản xuất gan protein huyết có khả vận chuyển sắt Mặc dù nhiều kim loại khác bám vào transferrin Fe3+ có lực cao transferrin Fe 2+ không bám vào transferrin Có dạng Fe3+ bám vào transferrin Sắt hấp thu vào tế bào nhờ phosphoryl hóa thụ thể màng tế bào PKC Sau phức hợp sắt-transferrin-thụ thể nội bào hóa Sau đó, tính acid endosome, sắt giải phóng transferrin thụ thể đưa trở màng tế bào Ngoài vào năm 1927, Gunxo Cresso điều chế muối nội phức sắt với indigo (cho sắt carbonyl tương tác với indigo dung dịch pyridin) Đó chất bột màu đỏ vàng, có thành phần cấu trúc sau: Hợp chất tương tự hemoglobin , dẫn xuất Fe(II) Khi hòa tan pyridin kết hợp thêm phân tử oxy nguyên tử sắt, trình làm thay đổi màu Phân tử oxy kết hợp không bền: chân không bị tách hoàn toàn, đồng thời lại thu chất đầu Như trường hợp hemoglobin, oxit carbon làm ngộ độc chất này, làm cho khả kết hợp cho oxy Khái niệm Hemoglobin (Hb) protein màu, phức tạp thuộc nhóm chromoptrotein, màu đỏ, Hb có hồng cầu động vật cao cấp, hồng cầu chứa 32% Hb máu chứa 15% Hb Cấu tạo Hemoglobin cấu tạo gồm phần: - Phần protein thuần: globin - Phần nhóm ngoại: heme 4.1 Cấu tạo heme Gồm nhân porphyrin liên kết với Fe 2+ (nên Hb gọi porphyrinoprotein hay hemoprotein) - Cẩu tạo porphyrin: Porphyrin gồm porphin gắn với gốc hữu Porphin gồm vòng pyrol liên kết với qua cầu nối methenyl (-CH=), công thức C20H14N4 Hình 4.1: Cấu tạo pyrol porphin Porphyrin gồm porphin gắn với gốc định vị trí 1,2,3,4,5,6,7,8 Các gốc có sau: Gốc Methyl Ethyl Hydroxy ethyl Vinyl Acid acetic Acid propionic Kí hiệu M E E OH V A P Công thức -CH3 -CH2CH3-CH2-CH2-OH -CH=CH2 -CH2-COOH -CH2-CH2-COOH Nhân porphyrin cấy tạo hem protoporphyrin IX gồm porphyrin liên kết với gốc sau: Hình 4.2: Cấu tạo protoporphyrin IX - Sự liên kết Fe protoporphyrin IX: 2+ Fe liên kết phối trí với Nitơ nhân pyrol tạo thành heme Hình 4.3: Cấu tạo heme 4.2 Cấu tạo globin Globin protein gồm chuỗi polypeptid: - chuỗi α, chuỗi gồm 141 acid amin - chuỗi ß, chuỗi gồm 146 acid amin Các đơn vị liên kết với lên kết yếu: liên kết ion, liên kết hydro 10 Hình 4.4: Các chuỗi alpha beta Toàn phân tử Hb chứa 574 acid amin Cấu trúc bậc Hb chuỗi α ß có 70% acid amin tạo nên chuỗi xoắn α chuỗi xoắn ß có chiều dài từ đến 20 acid amin Cấu trúc bậc Hb chuỗi α ß cuộn khúc lại điểm acid amin không xoắn Mỗi chuỗi polypeptide xoắn kết hợp với hem tạo thành phân tử hemoglobin có cấu trúc bậc 11 Hình 4.5: Cấu trúc bậc hemoglobin Hình 4.6: Cấu trúc bậc hemoglobin Hình 4.7: Cấu trúc bậc hemoglobin Những loại globin khác kết hợp với heme để tạo thành Hb khác Những gen mã hóa chuỗi globin: ♦ ß, γ, δ ε nằm nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11 ♦ α ξ nằm nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16 Người ta xác định thành phần acid amin globin thành phần acid amin thay đổi theo tuổi, loài: Hb bình thường : * HbA (Adulte): Hb người trưởng thành gồm chuỗi α chuỗi ß ký hiệu α2Aß2A * HbA2: gồm hai chuỗi α chuỗi ký hiệu α2Ad2A chiếm 2,5% tổng số Hb * HbF: (Foetal): Hb bào thai, gồm chuỗi a chuỗi γ ký hiệu α2Aγ2F Chuỗi α gồm 141 acid amin Chuỗi ß, γ, δ gồm 146 acid amin khác số acid amin Hb bất thường: Do phân bố chuỗi vị trí acid amin chuỗi khác với Hb bình thường 12 * HbS (sickle cell): Hb bệnh thiếu máu hồng cầu hình liềm Cấu tạo gồm α2Aß2S, khác với HbA chuỗi ß glu vị trí thứ thay Val * HbC (Cible cell): cấu tạo gồm α2Aß2S Glu chuỗi ß vị trí thứ thay Lys Liên kết heme globin Phân tử Hb gồm đơn vị liên kết với nhau, đơn vị gồm heme liên kết với chuỗi polypeptid, liên kết phối trí hình thành Fe 2+ heme Nitơ nhân imidazol his chuỗi polypeptid Biểu diễn heme mặt phẳng liên kết phối trí Fe 2+ với globin nằm hai phía mặt phẳng Phân tử Hb hoàn chỉnh protein hình cầu có đường kính khoảng 55Å, phân tử lượng 64454, Hb gồm đơn vị giống đôi liên kết với liên kết phi đồng hóa trị, bán đơn vị gồm chuỗi polypeptide globin liên kết với heme vị trí nhà gắn oxy Tỷ lệ sắt hemoglobin 0,34% Khoảng cách heme/Hb = 2,5 nm Nguyên tử Fe gồm liên kết: - liên kết cộng hóa trị - liên kết phối trí Khi kết hợp với oxy, nguyên tử Fe hóa trị II phản ứng gắn oxy oxy hóa 13 Hình 4.8: Bán đơn vị Hb tự kết hợp với oxy Heme kết hợp với nhiều chất khác Nếu heme kết hợp với globin tạo thành Hb Nếu heme kết hợp với albumin, NH 3, pyridin, nicotin tạo nên chất gọi hemochromogen Heme phản ứng với NaCl môi trường acid tạo chloruaheme (hemin) Hematin tách riêng dạng muối chlohydrat gọi hemin, tinh thể màu tím 14 Phản ứng sử dụng pháp y Heme bị oxy hóa chuyển thành hematin Heme (Fe2+) Hematin (Fe3+) Tính chất 5.1 Kết hợp với oxy Oxy kết hợp với Hb tạo thành oxyhemoglobin: Trong O2 gắn lỏng lẻo với Fe2+ Sự kết O2 phân tử Hb có tính chất “hợp tác”: sau phân tử O2 kết hợp vào trung tâm kết hợp oxy, phân tử Hb kích thích kết hợp thêm phân tử oxy khác với phân tử tạo thành Hb(O2)4 Sự “hợp tác” trung tâm liên kết oxy phân tả Hb làm tăng khả phân phát oxycuar Hb lên lần so với trung tâm hoạt động riêng lẻ, hay nói cách khác làm tăng hiệu vận chuyển oxy Hb Đây phản ứng thuận nghịch, oxyhemoglobin (tạo màu đỏ tươi đặc trưng cho máu động mạch) dễ dàng bị phân ly, giải phóng oxy điều kiện thích hợp, oxy vận chuyển từ phổi đến tế bào mô khắp thể Chiều phản ứng phân áp O2 định Trong phân tử Hb, O2 không bị ion hoá mà vận chuyển dạng phân tử O2 Sự kết hợp phân ly Hb(O2)4 hồng cầu tùy thuộc vào áp suất riêng phần Oxy, nồng độ H+ áp suất riêng phần CO2 Ở tế bào, mao mạch pO2 giảm, pCO2 tăng kéo theo H+ tăng làm cho O2 dễ dàng phóng thích phổi ngược lại Hb dễ dàng kết hợp với Hb 5.2 Kết hợp với CO2 Hb kết hợp với CO2 qua nhóm amin (-NH2) tự globin tạo thành carbohemoglobin 15 CO2 gắn với nhóm NH2 globin Phản ứng thuận nghịch xảy theo chiều áp suất riêng phần CO O2 Ở mô pCO2 tăng phản ứng theo chiều thuận, trái lại pCO2 phổi thấp phản ứng theo chiều nghịch 5.3 Sự kết hợp CO Khi hít phải không khí nhiều CO (carbon monoxide), hemoglobin kết hợp CO để tạo carboxyhemoglobin bền theo phản ứng: CO có lực với Hb gấp 210 lần so với lực Oxy với Hb nên đẩy O khỏi Hb(O2)4 Ái lực Hb CO gấp 200 lần O2, kết hợp với CO Hb không khả vận chuyển O2 Dấu hiệu da đỏ sáng, bệnh nhân rơi vào trạng thái kích thích, buồn ngủ, hôn mê tử vong Khí CO thường sinh đốt cháy nhiên liệu không hoàn toàn Điều trị cách đưa bệnh nhân khỏi môi trường nhiều CO, đồng thời cho thở O2 Lượng CO không khí số đo mức độ ô nhiễm môi trường Khi máu tiếp xúc với thuốc hoá chất có tính oxy hoá, Fe 2+ nhân heme chuyển thành Fe3+ hemoglobin trở thành methemoglobin không khả vận chuyển O2 Methemoglobin diện máu nhiều gây triệu chứng xanh tím Tình trạng xảy ngộ độc số dẫn chất anilin, sulfonamide, phenacetin, nitroglycerin, nitrate thực phẩm Carboxyhemoglobin nhiều gây ngộ độc Hb(CO) không khả vận chuyển oxy Muốn đẩy CO phải dùng lượng lớn O để điều trị ngộ độc CO người ta phải thở hỗn hợp khí gồm 95% O2 5% CO2 5.4 Sự oxy hóa Hb Hb bị oxy hóa tạo thành methemoglobin (MetHb) MetHb nhiều gây ngộ độc khả vận chuyển oxy, để khử MetHb thành Hb thể có enzyme diaphorase Xanh methylen Vitamin C có khả khử MetHb thành Hb 5.5 Tính chất enzyme ♦ Tính chất peroxydase: ♦ Tính chất catalase: 16 Tổng hợp hemoglobin 6.1 Tổng hợp heme: Heme gồm protoporphyrin liên kết với Fe2+ Nguyên liệu tổng hợp: sucinyl CoA, glycin, Fe2+ Sucinyl CoA chất trung gian chu trình Krebs tạp thành từ metylmalonyl CoA Fe2+ cung cấp từ thức ăn, tà sản phẩm thoái hóa hem hay enzyme chứa sắt Các giai đoạn tổng hợp: 6.1.1 Tạo acid δ aminolevulinic (ALA) Trước tiên glycin hoạt hóa pyridoxal photphat nhờ có C α glycin kết hợp với nhóm carbonyl sucinyl CoA tạo thành acid α amino ß cetoadipic, chất nhanh chóng khử nhóm carbonyl để thành acid δ aminolevulinic (ALA) Dưới tác dụng enzyme ALA Synthetase, phản ứng tổng hợp ALA xảy ty thể Nếu thiếu acid pantothenic (Vitamin B, CoA) pyridoxal phosphat (Vitamin B6) bước đầu tổng hợp hem bị ngăn chặn đưa đến bệnh thiếu máu Hình 6.1: Sự tạo thành acid aminolevulinic 6.1.2 Tạo porphobilinogen Hai phân tử ALA ngưng tụ loại nước, đóng vòng tạo thành porphobilinogen, xúc tác ALA dehydratase (δ aminolivulinase) 17 Hình 6.2: Sự tạo thành porphobilinogen từ ALA 6.1.3 Tạo uroporphyrinogen Porphobilinogen rời ty thể vòa bào tương tiếp tục chuyển hóa, phân tử porphobilinogen kết hợp loại phân tử NH3, sau khép vòng, loại tiếp NH3, hình thành cầu nối Methenyl tạo thành uroporphyrinogen I, xúc tác uroporphyrinogen I synthetase, uroporphyrinogen I đồng phân hóa tạo uroporphyrinogen III- xúc tác uroporphyrinogen III cosynthetase 18 Hình 6.3: Tạo Protoporphyrinogen IX Tạo coproporphyrinogen III: Các gốc acetat (A) uroporphyrinogen III khử carboxyl tạo thành gốc methyl (M) chuyển thành coproporphyrinogen III Hình 5.4: Protoporphyrinogen IX 6.1.4 Tạo protoporphyrin IX Coproporphyrinogen III rời bào tương vào ty thể bị khử gốc propionat (P) vị trí 2, tạo gốc ethyl (E) oxy hóa tiếp chuyển thành gốc vinyl để tạo thành Protoporphyrinogen IX với enzyme xúc tác coproporphyrinogen III decarboxylase oxydase Protoporphyrinogen IX tiếp tục oxy hóa chuyển cầu nối metyl (-CH3) thành cầu nối methenyl (-CH=) tạo thành nhờ enzyme Protoporphyrinogen IX oxydase xúc tác 6.1.5 Tạo heme Protoporphyrinogen IX kết hợp Fe2+ tạo hem, xúc tác hem synthetase (ferrochelatase) Tổng hợp globin kết hợp globin với hem Globin tổng ợp theo chế tổng hợp protein Hem tổng hợp xong rời ty thể bào tương kết hợp với globin qua liên kết phối trí Fe 2+ nitơ nhân imidazol histidin Quá trình tổng hợp Hb chủ yếu xảy quan tạo huyết tủy xương, hồng cầu non,… 19 Điều hòa tổng hợp Hb Heme đóng vai trò ức chế dị lập thể tác động lên enzyme dị lập thể ALA synthetase làm giảm gắn glycin vào succinyl CoA giai đoạn Tóm lại, phức chất đóng vai trò quan trọng đời sống sinh vật người Hầu hết thứ xung quanh ta có liên quan đến phức chất Từ mĩ phẩm, dược phẩm đến hóa học phân tích (phân tích định tính định lượng), kĩ nghệ chụp ảnh hay ngành khai thác kim loại quý (như vàng, bạc,…) … ứng dụng phức chất Vì vậy, cần phải hiểu tính chất phức chất để áp dụng vào ngành cụ thể  -20 Tài liệu tham khảo [1] Lê Chí Kiên, Giáo trình hóa học phức chất_Tập II, Hà nội, 1975 [2] Hồ Văn Quý, Hóa học phức chất [3] Trần Thị Bình, Cơ sở hóa học phức chất [4] http://www.docsachysinh.com/sinh-hoc-phan-tu-te-bao/dai-cuong-sat-vahemoglobin/ [5] http://doc.edu.vn/tai-lieu/de-tai-hemoglobin-va-myoglobin-11160/ [6] http://yduocvn.com/?x/=newsdetail&n=3540&/c/=105&/g/=21&/25/4/2010/ cau-tao-_-chuc-nang-cua-hong-cau.html [7] http://www.kilobooks.com/hemoglobin-154186 21 [...]... lại, phức chất đóng vai trò rất quan trọng đối với đời sống của sinh vật và con người Hầu hết mọi thứ xung quanh ta đều có liên quan đến phức chất Từ mĩ phẩm, dược phẩm đến hóa học phân tích (phân tích định tính và định lượng), trong kĩ nghệ chụp ảnh hay các ngành khai thác các kim loại quý (như vàng, bạc,…) … đều là ứng dụng của phức chất Vì vậy, cần phải hiểu đúng từng tính chất của phức chất để áp dụng. .. phần của CO 2 và O2 Ở mô pCO2 tăng phản ứng theo chiều thuận, trái lại pCO2 ở phổi thấp phản ứng theo chiều nghịch 5.3 Sự kết hợp CO Khi hít phải không khí nhiều CO (carbon monoxide), hemoglobin sẽ kết hợp CO để tạo ra carboxyhemoglobin rất bền theo phản ứng: CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so với ái lực của Oxy với Hb nên nó đẩy O 2 ra khỏi Hb(O2)4 Ái lực của Hb đối với CO gấp hơn 200 lần đối với O2,... thành Hb 5.5 Tính chất enzyme ♦ Tính chất của một peroxydase: ♦ Tính chất của một catalase: 16 6 Tổng hợp hemoglobin 6.1 Tổng hợp heme: Heme gồm protoporphyrin liên kết với Fe2+ Nguyên liệu tổng hợp: sucinyl CoA, glycin, Fe2+ Sucinyl CoA là chất trung gian của chu trình Krebs hoặc được tạp thành từ metylmalonyl CoA Fe2+ có thể được cung cấp từ thức ăn, hoặc tà sản phẩm thoái hóa của hem hay các enzyme... thuộc vào áp suất riêng phần của Oxy, nồng độ H+ và áp suất riêng phần của CO2 Ở tế bào, nhất là ở mao mạch pO2 giảm, pCO2 tăng kéo theo H+ tăng làm cho O2 dễ dàng được phóng thích và ở phổi thì ngược lại Hb dễ dàng kết hợp với Hb 5.2 Kết hợp với CO2 Hb kết hợp với CO2 qua nhóm amin (-NH2) tự do của globin tạo thành carbohemoglobin 15 CO2 được gắn với nhóm NH2 của globin Phản ứng thuận nghịch xảy ra theo... kết hợp với globin thì tạo thành Hb Nếu heme kết hợp với albumin, NH 3, pyridin, nicotin tạo nên chất gọi là hemochromogen Heme phản ứng với NaCl trong môi trường acid tạo ra chloruaheme (hemin) Hematin có thể tách riêng dưới dạng muối chlohydrat gọi là hemin, là một tinh thể màu tím 14 Phản ứng này được sử dụng trong pháp y Heme bị oxy hóa chuyển thành hematin Heme (Fe2+) Hematin (Fe3+) 5 Tính chất. .. đúng từng tính chất của phức chất để áp dụng vào từng ngành cụ thể  -20 Tài liệu tham khảo [1] Lê Chí Kiên, Giáo trình hóa học phức chất_ Tập II, Hà nội, 1975 [2] Hồ Văn Quý, Hóa học phức chất [3] Trần Thị Bình, Cơ sở hóa học phức chất [4] http://www.docsachysinh.com /sinh- hoc-phan-tu-te-bao/dai-cuong-sat-vahemoglobin/ [5] http://doc.edu.vn/tai-lieu/de-tai-hemoglobin-va-myoglobin-11160/ [6] http://yduocvn.com/?x/=newsdetail&n=3540&/c/=105&/g/=21&/25/4/2010/... acid δ aminolevulinic (ALA) Trước tiên glycin được hoạt hóa bởi pyridoxal photphat nhờ có C α của glycin có thể kết hợp với nhóm carbonyl của sucinyl CoA tạo thành acid α amino ß cetoadipic, chất này nhanh chóng khử nhóm carbonyl để thành acid δ aminolevulinic (ALA) Dưới tác dụng của enzyme ALA Synthetase, phản ứng tổng hợp ALA xảy ra trong ty thể Nếu thiếu acid pantothenic (Vitamin B, trong CoA) hoặc... globin liên kết với một heme là vị trí nhà là gắn oxy Tỷ lệ sắt trong hemoglobin là 0,34% Khoảng cách giữa các heme/Hb = 2,5 nm Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết: - 2 liên kết cộng hóa trị - 4 liên kết phối trí Khi kết hợp với oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị II đây là phản ứng gắn oxy chứ không phải là sự oxy hóa 13 Hình 4.8: Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp với oxy Heme có thể kết hợp với nhiều chất khác nhau... Fe 2+ của heme và Nitơ của nhân imidazol của his ở chuỗi polypeptid Biểu diễn heme trên một mặt phẳng thì 2 liên kết phối trí giữa Fe 2+ với globin nằm về hai phía mặt phẳng Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính khoảng 55Å, phân tử lượng 64454, Hb gồm đơn vị 4 giống nhau từng đôi một liên kết với nhau bằng liên kết phi đồng hóa trị, mỗi bán đơn vị gồm một chuỗi polypeptide của globin... chuyển thành hematin Heme (Fe2+) Hematin (Fe3+) 5 Tính chất 5.1 Kết hợp với oxy Oxy kết hợp với Hb tạo thành oxyhemoglobin: Trong đó O2 được gắn lỏng lẻo với Fe2+ Sự kết O2 của phân tử Hb có tính chất “hợp tác”: sau khi một phân tử O2 kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự kết hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử ấy tạo thành Hb(O2)4 Sự “hợp tác” giữa các trung tâm ... loại, công nghiệp hóa chất, dược phẩm, mĩ phẩm đặc biệt đời sống sinh vật Phức chất có ý nghĩa to lớn hoạt động sống sinh vật Có 24 nguyên tố cần thiết cho hoạt động sống sinh vật, có nguyên tố quan... (như vàng, bạc,…) … ứng dụng phức chất Vì vậy, cần phải hiểu tính chất phức chất để áp dụng vào ngành cụ thể  -20 Tài liệu tham khảo [1] Lê Chí Kiên, Giáo trình hóa học phức chất_ Tập II, Hà nội,... glycin vào succinyl CoA giai đoạn Tóm lại, phức chất đóng vai trò quan trọng đời sống sinh vật người Hầu hết thứ xung quanh ta có liên quan đến phức chất Từ mĩ phẩm, dược phẩm đến hóa học phân