CẤU TRÚC PHĐN TỬ CỦA MĂNG TẾ BĂO

Một phần của tài liệu BÀI GIẢNG - Trao đổi chất và năng lượng - GS.TS Mai Xuân Lương (Trang 88 - 91)

Có nhiều mơ hình giả thuyết về cấu tạo măng sinh học vă tất cả đều dựa văo điểm xuất phât chung lă cấu trúc lớp đôi của măng sinh học. Độ dăy của măng sinh học thường thay đổi từ 5 đến 8 nm, trong đó lớp lipid dăy khoảng 3 nm. Măng lipid lă măng bất đối

xứng, có tỉ lệ thănh phần lipid mặt ngoăi vă mặt trong khâc nhau. Điều năy chứng tỏ chúng

có vai trị sinh học khâc nhau (hình 30).

1. Măng lipid luôn chuyển động.

Mặc dù cấu trúc lớp đơi tự nó lă cấu trúc ổn định nhưng từng phđn tử phospholipid vă sterol trong thănh phần của măng vẫn di chuyển tự do giữa chúng với nhau vă quay quanh

trục bộ khung carbon của đuôi acid bĩo. Tất cả tạo nín sự di động trong từng lớp riíng biệt

của măng sinh học. Mức độ lỏng của măng sinh học phụ thuộc văo thănh phần măng lipid vă nhiệt độ của môi trường chung quanh. Ở nhiệt độ thấp hầu như khơng có sự di động, lúc năy măng có cấu trúc giống như cấu trúc mạng tinh thể. Khi nhiệt độ gia tăng quâ ngưỡng nhất định năo đó, măng lipid bắt đầu di động (bắt đầu lỏng hơn). Ngưỡng nhiệt độ trín được gọi lă nhiệt độ chuyển trạng thâi vă trong thực tế nhiệt độ năy khâc nhau tuỳ từng loại măng. Măng lipid chứa căng nhiều đi acid bĩo no thì căng có nhiệt độ chuyển trạng

thâi căng cao. Ngược lại, căng chứa nhiều đi acid bĩo khơng no căng có nhiệt độ chuyển trạng thâi thấp hơn.

Hình 30. Mơ hình cấu trúc măng sinh học

(Chú ý: Đầu phđn tử protein trín mặt ngồi của măng chứa nhiều đi oligosaccharide đóng vai trị cầu nối tiếp xúc vă vận chuyển thông tin giữa câc tế băo)

Thănh phần sterol của măng cũng ảnh hưởng tới nhiệt độ chuyển trạng thâi vì cấu trúc cứng nhắc của vịng sterol nằm xen kẽ giữa câc đi acid bĩo có hai tâc dụng trâi ngược nhau. Ở nhiệt độ thấp hơn nhiệt độ chuyển trạng thâi thì cấu trúc cứng nhắc của sterol nằm xen kẽ vă lăm xâo trộn sự sắp xếp trật tự câc đuôi acid bĩo vă có tâc dụng lăm lỏng măng sinh học, ngăn cản sự hình thănh mạng tinh thể. Ngược lại, ở nhiệt độ cao hơn nhiệt độ chuyển trạng thâi thì chính cấu trúc năy lại cản trở sự di động thâi quâ của câc đi acid bĩo vă lăm chậm q trình hóa lỏng của măng.

Ngoăi hai kiểu di chuyển trín, măng sinh học cịn có kiểu di chuyển thứ ba: đó lă sự

vận chuyển lipid từ lớp lipid đơn năy sang lớp lipid đơn đối diện của măng. Kiểu vận

chuyển năy còn được gọi lă khuếch tân đối chuyển “flip-flop” (flip-flop diffusion) Trong kiểu vận chuyển năy đầu phđn cực vă đôi khi cả đầu mang điện của phđn tử lipid di chuyển qua lớp kỵ nước sang lớp lipid đối diện. Đa số câc trường hợp di chuyển kiểu năy đều cần năng lượng. Hiện tượng năy thường xuyín xảy ra trong thời gian tổng hợp măng tế băo.

2. Protein măng nằm xen qua măng vă tạo khe trín măng.

Trong thực tế ngoăi một số protein bâm trín mặt măng lipid lớp đơi, có một số phđn tử protein khâc nằm xen kẽ vă xun qua măng. Có lẽ chúng đóng văi trị lăm phương tiện

vận chuyển vật chất vă truyền tín hiệu quan măng

Phđn tích thănh phần aminoacid của những protein năy cho thấy quy luật lă đầu –NH2 nằm ở mặt ngoăi của măng vă thường gắn với oligosaccharide (có lẽ để nhận tín hiệu ngoại băo). Đầu –COOH nằm ở mặt bín trong măng. Cả hai đầu –NH2 vă –COOH đều chứa rất

nhiều aminoacid phđn cực hoặc mang điện, có nghĩa lă cả đầu ngoăi vă đầu trong của

nước cao giống phần lipid kỵ nước nằm xung quanh (hoăn toăn hợp quy huật vă có lẽ đđy

cũng lă kết quả của q trình chọn lọc tự nhiín). Do tính chất đặc hiệu của măng sinh học liín quan chủ yếu đến sự phđn bố protein măng, nín nó được nghiín cứu khâ kỹ lưỡng (mặc dù nghiín cứu protein măng lă việc khó khăn) (hình 31).

a/ protein măng có sự định hướng bất đối xứng. Khâc với

thănh phần lipid, protein măng không di động thay đổi từ mặt năy sang mặt kia của măng lớp đôi, mă sắp xếp bất đối xứng gắn với câc gốc đường (trong trường hợp glycopotein) nằm trín mặt ngoăi măng. Sự sắp xếp protein măng bất đối xứng trùng hợp với chức năng hoạt động bất đối xứng của nó (thí dụ, bơm ion măng chỉ bơm theo một hướng xâc định).

b/ protein măng khơng tan trong nước. Có hai loọai protein

măng: protein trong măng

(intergral protein) vă protein

ngoăi măng (periphery protein).

Protein ngoăi măng liín kết lỏng lẻo trín mặt măng vă dễ bị tâch, trong khi protein trong măng liín kết chặt chẽ với măng nín khó bị tâch chiết kể

cả bằng chất hoạt động bề mặt, bằng dung môi hữu cơ hoặc bằng câch lăm biến tính protein. Sở dĩ protein trong măng khó tan vì chứa nhiều câc gốc aminoacid kỵ nước. Nhờ câc gốc aminoacid năy mă protein trong măng gắn chặt với măng.

Hình 31. Sự sắp sếp của protein xun măng.

c/ Một số protein trong măng tạo khe vận chuyển xuyín măng. Về tổng thể protein

trong măng chứa nhiều aminoacid kỵ nước. Câc aminoacid năy có khi sắp xếp xen kẽ xuyín măng ở dạng sợi đơn (thí dụ glycoprotein). Nhưng cũng rất phổ biến protein trong măng chứa nhiều đoạn peptid xuyín măng lặp đi lặp lại nhiều lần lăm dên măng vă tạo khe trong măng. Điển hình nhất lă protein trong măng bacteriorhodopsin tâch từ măng vi

khuẩn Halobacterium halobium có tới 7 đoạn peptid ở dạng xoắn α. Câc đoạn peptid trín

lặp lại 7 lần, nín măng lipid lớp đơi dỗng ra tạo khe vận chuyển protein qua măng (hình 32)

Hình 32. Mặt cắt sợi polypeptide bacteriorhodopsin chỉ rõ 7 xoắn α xuyín măng tạo khe vận chuyển

3. Sự lai ghĩp măng có mặt trong nhiều quâ trình sinh học.

Trong thực tế, protein măng mằm xen kẽ vă thay đổi vị trí tương đối của nó nhờ sự di động trượt xen nhau giữa chúng vă thănh phần lipid. Cơ chế năy lă cơ sở của hiện tượng ghĩp măng ln xảy ra trong câc q trình tâi tổ chức lại măng cũng như trong một số hoạt động chức năng như: tạo chồi từ bộ mây Golgi, q trình nhập băo (endositosis), thốt băo

(exocytosis), lai trứng vă tinh trùng khi tế băo phđn chia v.v.... Quâ trình kết hợp hoặc lai

ghĩp măng được thúc đẩy bới nhóm protein annexin nằm bín dưới măng tế băo khi có mặt Ca2+ nội băo. Ngồi annexin nhóm protein lai ghĩp (fusion protein) cũng thúc đẳy sự tạo thănh măng lai ghĩp.

Một phần của tài liệu BÀI GIẢNG - Trao đổi chất và năng lượng - GS.TS Mai Xuân Lương (Trang 88 - 91)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(97 trang)