CHƯƠNG 2 : TỔNG QUAN TÀI LIỆU
2.4.1Nguồn gốc và cấu trúc của tơ tằm
2.4 Tổng quan về tơ tằm
2.4.1Nguồn gốc và cấu trúc của tơ tằm
Nguồn gốc tơ tằm
Sợi tơ thường được định nghĩa là các polymer protein, có trong các tuyến của động vật chân đốt như tằm, nhện, bọ cạp, ve và ong, sau đó kéo thành sợi trong q trình biến thái của chúng. Theo thống kê có hơn 30 000 lồi nhện và khoảng 113 000 loài trong bộ côn trùng Lepidoptera, cũng như nhiều bộ côn trùng khác có thể tạo ra hàng nghìn loại tơ khác nhau. Trong đó, hơn 90% nguồn cung cấp tơ chính là tơ tằm, được sản xuất phần lớn bởi giống tằm ăn dâu Bombyx mori (B. mori) [89]. Thành phần, cấu trúc và tính chất của các loại tơ được thu thập từ các
nguồn khác nhau sẽ có sự khác nhau [6, 94]. Trong những năm gần đây, tơ tằm đã được thảo luận rộng rãi do tính tương thích sinh học của nó, hiệu suất cơ học mạnh mẽ, khả năng thối hóa có thể điều chỉnh được, dễ chế biến, cung cấp đủ và dễ thu
mua từ ngành trồng dâu nuôi tằm [86, 87]. Hiện có hai loại kén tằm phổ biến đó chính là kén tằm trắng và kén tằm vàng.
Cấu trúc của tơ tằm
Sợi tơ B. mori có đường kính 10-25 µm, được cấu tạo từ hai thành phần
chính là phần lõi fibroin và phần vỏ sericin. Trong cấu trúc sợi tơ, sericin nằm trên bề mặt của hai sợi fibroin song song, liên kết chúng lại với nhau. Tơ fibroin là một protein dạng sợi có cấu trúc bán tinh thể cung cấp độ cứng và độ bền. Sericin là một protein vơ định hình giống như keo, hoạt động như một chất kết dính để giữ tính tồn vẹn cấu trúc của sợi. Sericin có thể hịa tan và có thể được loại bỏ bằng q trình nhiệt hóa được gọi là khử muối [7, 88, 89]. Sợi tơ tằm bao gồm chuỗi nặng (H) (~ 390 kDa) và chuỗi nhẹ (L) (~ 26 kDa) được liên kết với nhau thông qua một liên kết disulfur duy nhất tại đầu tận cùng C của chuỗi H, tạo thành phức hợp H-L. Một glycoprotein P25 (~ 25 kDa) cũng liên kết khơng cộng hóa trị với phức hợp H-L. Chuỗi H, chuỗi L và chuỗi P25 được lắp ráp theo tỷ lệ 6:6:1 để tạo thành tơ tằm.
Cấu trúc fibroin tơ tằm
Fibroin có cấu trúc gồm 3 chuỗi với tỷ lệ 6:6:1 là: chuỗi nhẹ (⁓26 kDa), chuỗi nặng (⁓390 kDa) và P-25 glycoprotein (25 kDa). Hai chuỗi nặng và nhẹ có tỷ lệ 1:1 và được liên kết bởi một liên kết disulfur giữa Cys-c20 (carboxyl thứ tự 20) của chuỗi nặng và Cys-172 của chuỗi nhẹ. Đồng thời, P25 liên kết với phức hợp trên bằng tương tác khơng cộng hóa trị, tức là bằng tương tác kỵ nước với chuỗi nặng. Chức năng sinh học của P25 tương tự chuỗi nhẹ. Sự bài tiết hiệu quả của fibroin từ con tằm được cho là một phần do sự hình thành liên kết disulfur giữa các chuỗi fibroin nặng và nhẹ. Một đột biến ở con nhộng B. mori đã được ánh xạ đến cùng vị trí của chuỗi nhẹ trên nhiễm sắc thể thứ 14. Chuỗi nhẹ fibroin tạo thành khơng có liên kết disulfur với chuỗi nặng fibroin và kén có hàm lượng protein fibroin ít hơn 0,3% [94].
Cấu trúc fibroin tơ tằm chủ yếu bao gồm Glyxin (G), Alanin (A), và Serin (S), với tỷ lệ 43% (G), 30% (A), và 12% (S). Ở chuỗi nặng, các acid amin này tạo nên 12 khối kỵ nước và 11 khối ưa nước, là thành phần chính của cấu trúc gấp nếp
β đối song song (anti-parallel β-sheet) trong dạng tiểu phân vi hạt SF. Cấu trúc β
kỵ nước này được tạo thành từ trình tự lặp lại GAGAGS và được hình thành trên cơ sở liên kết hydro nội phân tử và liên phân tử (chủ yếu giữa G và A), lực Van der Waals và tương tác kỵ nước, mang lại cho vi hạt SF cấu trúc 3 chiều ổn định. Một số dạng đa hình của tơ đã được báo cáo, bao gồm:
Tơ I: dạng sợi tự nhiên được tiết ra từ tuyến tơ tằm (cấu trúc sơ cấp, cấu trúc xoắn α và cấu trúc vơ định hình khác).
Tơ II: có độ bền cao hơn và được sử dụng trong thương mại (cấu trúc β). Tơ III: cấu trúc mới được hình thành trong dung dịch fibroin tại bề mặt liên kết pha giữa khơng khí và nước (có cấu trúc xoắn ốc).
Cấu trúc tơ I là trạng thái hòa tan trong nước và khi tiếp xúc với nhiệt hoặc kéo sợi vật lý dễ dàng chuyển sang cấu trúc tơ II. Cấu trúc tơ I được quan sát trong ống nghiệm, trong điều kiện tan nước và chuyển thành cấu trúc β khi tiếp xúc với MeOH hoặc kali clorua. Mặt khác, dưới nồng độ cao của muối trung tính và các điều kiện nhất định khác (ví dụ: acid, ROS, enzym và sự tăng nhiệt), cấu trúc β của tơ II trải qua sự đảo ngược cấu trúc thành cấu trúc vơ định hình của tơ I. Do đó, sự chuyển đổi giữa các cấu trúc tinh thể của tơ fibroin là một quá trình phức tạp và được điều chỉnh bằng nhiều cách, là cơ sở cho đặc tính đa đáp ứng của tiểu phân vi hạt SF.