SINH TỔNG HỢP AMINOACID 36

Một phần của tài liệu Giáo trình hóa sinh học - Chương 1 ppt (Trang 37 - 39)

Các nhĩm sinh vật khác nhau cĩ khả năng tổng hợp aminoacid khơng giống nhau. Thực vật và nhiều loại vi sinh vật cĩ thể tổng hợp tất cả những aminoacid mà chúng cần từ ammoniac, nitrate hoặc nitrite. Cây bộ đậu và một số thực vật khác, nhờ vi khuẩn nốt sần sống cộng sinh với hệ rễ của chúng, cĩ thể sử dụng cả nitơ phân tử để tổng hợp aminoacid. Động vật thường chỉ tổng hợp được một số aminoacid nhất định. Những aminoacid cần thiết cịn lại (aminoacid khơng thay thế) cần được tiếp nhận từ mơi trường qua thức ăn. Aminoacid khơng thay thế đối với người là valine, leucine, isoleucine, lysine, metionine, threonine, phenylalanine và tryptophan; trong những điều kiện nhất định – cả histidine và arginine.

1.Khử nitrate và cố định nitơ.

Ammoniac là cơ chất trực tiếp để tổng hợp aminoacid. Trong cơ thể thực vật và vi sinh vật nĩ hình thành trong quá trình khử nitrate hoặc cố định nitơ phân tử.

Quá trình khử nitrate thành ammoniac được thực hiện qua hai giai đoạn chính: khử nitrate thành nitrite nhờ nitrate reductase và khử nitrite thành ammoniac nhờ nitrite reductase. Nitrate reductase là một flavoprotein chứa molipden, sử dụng NADP.H làm chất cho điện tử. Trong quá trình phản ứng dịng điện tử được vận chuyển theo trật tự :

NADP.H FAD Mo NO3-

Hoạt động của nitrite reductase cần sự tham gia của feredoxin khử vốn hình thành trong giai đoạn phản ứng sáng của quang hợp với tư cách chất cho điện tử:

Feredoxin khử NAD FAD NO2-

Cố định nitơ phân tử được thực hiện chủ yếu nhờ Rhizobium cộng sinh với thực vật bậc cao. Tảo lam, Azotobacter, vi khuẩn quang hợp và một số vi khuẩn sống tự do khác cũng cĩ khả năng này. Quá trình cố định nitơ phân tử được thực hiện nhờ hydrogenase, feredoxin và hai loại

protein enzyme khác, một loại chứa sắt (Fe-protein), loại kia chứa sắt và molypden (Fe-Mo- protein). Năng lượng cần cho quá trình này do ATP cung cấp. Sơ đồ dịng điện tử trong quá trình cố định nitơ cĩ dạng khái quát như mơ tả ở hình 11.4.

Oxide carbon ức chế quá trình này bằng cách hướng dịng điện tử đến H+ để khơi phục hydro phân tử cũng như ngăn cản việc vận chuyển điện tử từ hydrogenase đến feredoxin.

Hệ enzyme cố định nitơ khơng đặc hiệu đối với N2 và cĩ thể khử cả oxide nitơ, acetylene, cyanua và một sốchất tương tự khác.

2. Amin hĩa khử.

Acid glutamic được xem là aminoacid sơ cấp mà từ đĩ tổng hợp nên hầu như tất cả aminoacid cịn lại. Nĩ được hình thành trong phản ứng amin hĩa khử dưới tác dụng của glutamate dehydrogenase:

NH3 + α-Cetoglutarate + NADP.H + H+ L-Gllutamate + NADP+.

Cĩ thể nĩi phản ứng này là nền tảng đối với quá trình sinh tổng hợp aminoacid trong mọi cơ thể. Nhờ phản ứng chuyển amine hĩa từ acid glutamic sẽ hình thái các aminoacid khác. Riêng asparagine và glutamine được tổng hợp theo cơ chế trình bày trong mục II.3.

Alanine và acid asparaginic được tổng hợp chủ yếu bằng cơ chế chuyển amine hĩa, nhưng chúng cũng cĩ thể hình thành trong quá trình amine hĩa khử. Ở thực vật và một số vi sinh vật acid asparaginic cịn xuất hiện nhờ phản ứng amin hĩa acid fumaric do aspartate ammoniac lyase xúc tác:

HOOC – CH = CH – COOH + NH3 HOOC – CH2 – CHNH2 – COOH Tuy nhiên, trong tế bào phản ứng này chủ yếu hướng về phía giải phĩng ammoniac.

3. Tổng hợp các aminoacid thứ cấp.

Tổng hợp các aminoacid thứ cấp là quá trình rất phức tạp, đặc biệt là đối với các aminoacid khơng thay thế. Mỗi aminoacid thường được tổng hợp nhờ một hệ thống đa enzyme hoạt động theo nguyên tắc liên hệ ngược nhằm thực hiện nguyên tắc tiết kiệm

vốn chi phối mọi hoạt động của tế bào. Nhiều tài liệu giáo khoa về hĩa sinh học cĩ thể giúp chúng ta tìm hiểu chi tiết vấn đề này.

Một phần của tài liệu Giáo trình hóa sinh học - Chương 1 ppt (Trang 37 - 39)