4.1. Kết luận
Như vậy qua quá trình nghiên cứu, chúng tôi thu được một số kết quả như sau:
1. Từ 5 xã ở RNM Cần Giờ, chúng tôi phân lập được 409 chủng NS trong đó có 64 chủng từ đất mặt (15,64%), 53 chủng từ đất sâu (12,96%), 59 chủng từ cành khô (14,43%), 81 chủng từ cành mục (19.8%), 71 chủng từ lá vàng (17,36%), 81 chủng từ lá mục (19,8%).
2. Đã xác định được 257/409 chủng NS có hoạt tính protease (62,84%). Trong đó số chủng NS có hoạt tính protease thay đổi theo thứ tự: cành mục > lá mục > đất mặt > cành khô > lá vàng > đất sâu.
Căn cứ vào hoạt độ protease và khả năng chịu mặn của các chủng NS chúng tôi chọn 2 chủng 12CM3.4 và 551LM3 để đi sâu nghiên cứu.
3. Tiến hành định danh đến loài bằng phương pháp sinh học phân tử xác định chủng
12CM3.4 là Penicillium paxilli, độ trùng khớp 99%, chủng 551LM3 là Paecilomyces lilacinus, độ
trùng khớp 100%.
4. Xác định điều kiện tối ưu cho ST và hoạt độ protease của mỗi chủng NS như sau:
- Chủng Penicillium paxilli:
+ Điều kiện ST: nguồn N casein, độ mặn 3%, nhiệt độ 30oC, pH 5
+ Điều kiện cho hoạt độ protease: chất cảm ứng là bột ĐN, hàm lượng 5%, nhiệt độ 30oC, độ
mặn 3%, độ ẩm 55%, pH 5, thời gian 84h.
- Chủng Paecilomyces lilacinus:
+ Điều kiện sinh trưởng: nguồn N casein, độ mặn 1%, nhiệt độ 30oC, pH 5
+ Điều kiện cho hoạt độ protease: chất cảm ứng là bột ĐN, hàm lượng 3%, nhiệt độ 30oC, độ
mặn 3%, độ ẩm 65%, pH 5, thời gian 60h.
5. Cả 2 chủng NS đều có khả năng đối kháng với 2 loại VK kiểm định (B. subtilis và E. coli),
khả năng sinh được cả ba loại enzyme amylase, cellulase, kitinase, trong đó hoạt tính kitinase cao hơn cả.
6. Để thu nhận protease bán tinh khiết từ 2 chủng NS có hoạt độ cao nhất có thể sử dụng tác nhân kết tủa axeton là thích hợp.
4.2. Đề nghị
Trên đây là kết quả nghiên cứu bước đầu để có thể sớm đưa 2 chủng NS này vào ứng dụng.
Chúng tôi đề nghị tiếp tục nghiên cứu một số các chỉ tiêu sau:
- Nghiên cứu một số tính chất của chế phẩm protease thu được.