Theo chức năn g: enzym, hormon, cấu tạo

Một phần của tài liệu HÓA HỌC ACID AMIN VÀ PROTEIN docx (Trang 74 - 83)

- Theo cấu trúc : cầu, sợi

- Theo thành phần hoá học

* Protein thuần (Holoprotein) * Protein tạp (Hétéroprotein)

4.2.1-Protein thuần:

- Albumin : sữa, trứng, huyết thanh

- Globulin: huyết thanh, mô và các dịch sinh vật - Protamin: protein kiềm có trong tế bào trứng

- Histon : protein kiềm có trong nhân tế bào động vật - Keratin: protein sợi có chủ yếu trong lông, tóc, móng, sừng có nhiều cystein

- Colagen: protein sợi của mô liên kết

- Prolamin và glutelin : protein thực vật, có nhiều trong các hạt

4.2.2-Protein tạp:

- Nucleoprotein : một hoặc nhiều phân tử protein + acid nucleic (nucleohiston)

- Glucoprotein : nhóm ngoại là glucid hay dẫn xuất của glucid (mucoprotein với nhóm ngoại là

mucopolysaccarid ở xương,sụn)

- Cromoprotein : nhóm ngoại là chất màu (hemoglobin

có nhóm ngoại là porphyrin + Fe2+)

- Lipoprotein : nhóm ngoại là lipid (phosphatid, sterol, acid béo)

- Phosphoprotein : nhóm ngoại là acid phosphoric

- Metaloprotein : protein có kim loại (Fe, Cu, Zn, Mg…)(ferritin của gan và lách có 20% Fe 3+

4.3- Tính chất lý hoá của protein

4.3.1- Khối lượng phân tử

- Là những phân tử keo có kích thước lớn (>0,001m)

- Khuếch tán rất chậm trong dung dịch và không qua được các màng thẩm tích

- M của protein thiên nhiên ; khoảng vài ngàn cho đến hàng triệu

- Xác định khối lượng phân tử protein : siêu ly tâm phân tách

4.3.2- Biến tính của protein

-Biến tính khi chịu những sự thay đổi về tính chất như độ hoà tan bị giảm, mất đi một số tính chất đặc hiệu

Ví dụ :

- Đông vón không thuận nghịch của lòng trắng trứng - Hemoglobin biến tính không thể kết hợp với oxy

Biến tính thuận nghịch : khi cấu trúc phân tử có thể trở lại dạng ban đầu

Ví dụ : trypsin ở 90o C và pH=3 sẽ biến tính. Làm lạnh nó sẽ trở lại cấu trúc ban đầu có hoạt tính

Biến tính không thuận nghịch : khi protein không thể trở lại dạng ban đầu

Ví dụ : lòng trắng trứng khi đun sôi

Tác nhân gây biến tính : vật lý, hoá học

Ứng dụng

-Đề phòng biến tính : chọn điều kiện thích hợp

- Bảo quản ở nhiệt độ thấp (0-4 oC). Tốt nhất là dạng đông khô

-Trong xét nghiệm sinh hoá: loại tạp protein bằng các acid như acid tricloracetic, acid sulfosalicylic hay các muối kim loại nặng

4.3.3- Tính chất lưỡng tính

Ứng dụng để phân tách các hỗn hợp protein bằng phương pháp điện di protein

4.3.4- Tính chất hoá học

- Thủy phân cho các peptid và acid amin - Cho phản ứng Biuret

- Có các phản ứng đặc trưng của các acid amin tự do tương ứng

4.4- Chiết xuất và tinh chế protein

Phức tạp và khó khăn do dễ bị biến tính Gồm các bước cơ bản sau :

- Nghiền nát nguyên liệu

- Chiết bằng nước, dung dịch muối - Phân đoạn bằng sắc ký, điện di - Tinh chế

4.5- Chức năng của protein

Rất phong phú:

- Xúc tác của enzym

- Vận chuyển và bảo hành (hemoglobin và myoglobin) - Sự vận động và phối hợp (actin và myosin)

- Sự chống đở cơ học (collagen, elastin)

- Sự bảo vệ miễn dịch (Ig, interferon, fibrinogen) - Sự tạo ra và dẫn truyền các xung động thần kinh - Điều hòa (hormon, protein kìm hãm)

Một phần của tài liệu HÓA HỌC ACID AMIN VÀ PROTEIN docx (Trang 74 - 83)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(83 trang)