Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian [sửa]

Một phần của tài liệu Lý thuyết về ribosome (Trang 35)

- Thuỷ phân liên kết giữa chuỗi polypeptid với tARN để giải phóng chuỗi polypeptid ra tế bào chất mARN rời khỏi ribosome Nếu quá trình tổng hợp prôtêin diễn ra trên

Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian [sửa]

Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

- Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc acid amine quay ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotit.

- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc acid amine) trên cùng một mạch polipeptide

Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide đều tạo thành liên kết hidro theo cách này.

Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hidro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.

Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng là 5,4 AO.

Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải.

Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.

Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều.

vi dụ: trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.

Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein.

Một phần của tài liệu Lý thuyết về ribosome (Trang 35)