- Thuỷ phân liên kết giữa chuỗi polypeptid với tARN để giải phóng chuỗi polypeptid ra tế bào chất mARN rời khỏi ribosome Nếu quá trình tổng hợp prôtêin diễn ra trên
nghĩa cấu trúc bậc 1 protein [sửa]
• Là bước đầu tiên quan trọng để xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học và tính chất hóa lí của protein. Là dấu hiệu rõ nhất về sự sai khác giữa protein này với protein khác.
• Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein. Từ những dẫn liệu về cấu trúc bậc I, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu trúc không gian protein, dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian của protein nghiên cứu.
• Là yếu tố góp phần quan trọng trong nghiên cứu bệnh lý phân tử. Nhiều kết quả nghiên cứu đã cho thấy khi thay đổi thứ tự acid amine, thậm chí thay đổi chỉ 1 gốc acid amine trong phân tử protein có thể làm thay đổi hoạt tính sinh học, chức năng của một cơ quan.
• Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
• Việc xác định được cấu trúc bậc I là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc các biện pháp công nghệ sinh học.
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein [sửa]
Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-
Mạch bên của các acid amine không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.
Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH- ) là phẳng và “cứng”.
H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên kết đôi, có thể hình thành dạnh enol như sau:
Do đó liên kết peptide “cứng”, không có sự tự do quay xung quanh liên kết này. Ngược lại, khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.