GT HHHSTP BK c1 protein

PROTEIN HÓA HỌC HÓA SINH THỰC PHẨM Protein (đặc điểm cấu tạo) Đại phân tử sinh học chứa nitơ, cấu tạo từ acid amin, có trọng lượng phân tử lớn 5000 danton, bò kết tủa hoàn toàn acid tricloacetic 10% (TCA) CHƯƠNG Nguồn Protein PROTEIN Động vật: Lượng protein chiếm 70 % chất khô, Thòt gia súc, gia cầm, cá, tôm, trứng, sữa, Cua, cáy, tép, động vật thân mềm, Phế thải lò mổ: tiết xương Thực vật: Hạt loại đậu, đặc biệt đậu nành (25 -35%) Các loại bèo hoa dâu, tảo, nấm Tôn Nữ Minh Nguyệt PROTEIN PROTEIN Hàm lượng protein số nguyên liệu động vật thực vật Nguyên liệu Protein Nguyên liệu Protein Thành phần nguyên tố H : – 7,5% Gan 18 - 19 Lúa 7–8 O : 21 - 24% Tim 16 - 18 Bắp – 10 C : 50 - 55% Mô thòt gia súc 16 – 22 Đậu phộng 23 – 27 Trứng 13 – 15 Đậu nành 34 – 40 N : 15 - 18% : – 0,24% Hến 4–5 S 17 – 21 Sò 8–9 Tôm 19 – 23 Ốc 11 – 12 Các nguyên tố khác: P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ca Mực 17 – 20 Moi 13 – 16 Sữa bò 3–5 Thòt cá ACID AMIN Đònh nghóa Phân loại theo cấu tạo Nh Tên ACID AMIN Số aa Tên aa R Monoamino monocarboxylic Các acid amin khác gốc R Glycin Alanin Valin Leucin Isoleucin Serin Threonin Diamino monocarboxylic 22 loại α - acid amin / 100 loại acid amin Lysin Arginin Monoamino dicarboxylic Aspatic Glutamic (COOH)CH2 (COOH)CH2CH2 Amid aa dicarboxylic Asparagin Glutamin (NH2)COCH2 (NH2)COCH2CH2 Acid amin chứa S Cystein Cystin Methionin (SH)CH2 (alanin)-S-S-(alanin) CH3S(CH2)2 Acid amin dò vòng Proline Oxiproline Acid amin dẫn xuất acid carboxylic hydro thay nhóm amin vò trí α hay β β α H CH3 (CH3)2CH (CH3)2CH2CH (CH3)(C2H5)CH (HO)CH2 (HO)(CH3)CH (NH2)(CH2)4 (NH2)(NH)C-NH(CH2)3 Tryptophane Histidin Acid amin nhân thơm Phenylalanine Tyrosine Phân loại theo tính dinh dưỡng ACID AMIN ACID AMIN Tính chất vật lý Tinh thể, màu trắng, bền nhiệt độ 20 - 250 Đa số có vò ngọt, (glutamate Na bột ngọt, Asp, Lys) Tan tốt nước, mức độ tan có khác Acid amin thay Acid amin thể tổng hợp từ aa khác Acid amin không thay (essential amino acid) thể không tự tổng hợp được, phải bổ sung từ Val, Leu, Ile, Met, Thr, Phe, Try, Lys, Arg, His Độ hòa tan [g/100g nước] 0oC 25oC 50oC 75oC 100oC L-Alanine 12,73 16,51 L-Cistine 0,005 0,011 21,79 28.51 37.30 0,024 0,052 L-Glutamic acid 0,341 0,843 2,186 0,114 5,553 14,00 67,17 Glycine 14,18 24,99 39,10 54,39 L-Hydroxyproline 28,86 36,11 45,18 51,67 L-Leucine 2,270 2,19 2,66 3,823 5,638 L-Methionine 1,818 3,381 6,070 10,52 17,60 L-Proline 127,4 162,3 206,7 239,0 L-Tryptophane 0,823 1,136 1,706 2,795 4,987 L-Tyrosine 0,020 0,045 0,105 0,244 0,565 L-Valine 8,34 8,85 9,62 10,24 ACID AMIN Tính chất vật lý Hấp thu tử ngoại ACID AMIN Tính chất vật lý Tính hoạt quang vùng hấp thu tử ngoại: 200-290 nm his, met, cys: 200 - 210nm aa khác: 220nm aa nhân thơm, tyr, phe, trp: 200-230 nm 250-290nm ứng dụng: phân tích đònh lượng aa, peptide, protein/dd pp quang phổ hấp thu tử ngoại / 280nm Kiềm: aa bò racemic hóa, chuyển từ dạng L sang D giá trò dinh dưỡng Acid: không xảy tượng racemic hóa 10 ACID AMIN Tính chất hoá lý ACID AMIN Tính chất hoá lý Tính điện ly lưỡng cực Tính điện ly lưỡng cực Điểm đẳng điện (Isoelectric point, pI) Trong môi trường acid (H+) phân ly nhóm -COOH bò kìm hãm, phân tử aatích điện (+) , tác dụng base pH phân tử acid amin tồn ởû dạng ion lưỡng cực, hay nồng độ cation nồng độ anion, dẫn đến trạng thái đẳng điện [A]=[B] Trong môi trường kiềm (dư -OH- ), phân ly nhóm -NH2 bò kìm hãm, phân tử aa tích điện (-) , tác dụng acid 11 12 ACID AMIN Tính chất vật lý Các phản ứng đặc trưng ACID AMIN Điểm đẳng điện (Isoelectric point, pI) Phản ứng với acid, base Tại điểm pI, độ hòa tan a.a thấp A.a hợp chất lưỡng tính – tạo muối với acid hay base Acid amin Alanin Arginin Asparagin Aspartic Cistein Cystin Glutamin Glutamic pI Acid amin pI Acid amin pI 6,0 10,8 5,4 2,8 5,0 5,1 5,7 3,2 Glycin Histidin 4-hydroxyprolin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalnin 6,0 7,5 5,7 6,0 6,0 9,6 5,7 5,5 Prolin Serin Threonin Tryptopha n Tyrosin Valin β-Alanin 6,3 5,7 5,6 5,9 5,7 6,0 6,9 13 Các phản ứng đặc trưng Phản ứng với acid Nitrơ HNO2 14 ACID AMIN (ph pháp Van-Slyke) ACID AMIN Phản ứng desamin hóa Thuỷ phân Khử Phản ứng với formaldehyd (ph pháp Sorensen) Oxy hóa Khử nội phân tử 15 16 Các phản ứng đặc trưng ACID AMIN Các phản ứng đặc trưng ACID AMIN Phản ứng chuyển hóa gốc R Phản ứng decarboxyl hóa Các phản ứng chuyền từ aa sang aa khác Phe - Tyr Phản ứng chuyển acid amin Cetoacid A + Acid amin B === Acid amin A + Cetoacid B A.pyruvic - Ala 17 Các phản ứng đặc trưng 18 ACID AMIN Phản ứng với ninhydrin Các phản ứng đặc trưng ACID AMIN Phản ứng với ninhydrin Acid aspartic tác dụng với ninhydrin giải phóng CO2 Prolin oxyprolin tạo hợp chất màu vàng, không giải phóng NH3 Ninhydrin (oxh) ninhydrin (khử) pH > 4, xảy phản ứng tạo phức màu xanh tím Phức Ruheman (xanh tím) 19 20 ACID AMIN ACID AMIN Các phản ứng đặc trưng Vai trò sinh học acid amin Phản ứng tạo phức với kim loại nặng Tác dụng với kim loại nặng, kim loại hóa trò II tạo muối nội phức (Pb, Hg, Cu,…) đặc biệt với Cu • Là đơn vò cấu tạo polypeptid, protein • Là tiền thân hchất có vai trò sinh học quan trọng Khi đun sôi aa với lượng dư Cu(OH)2 CuCO3 thu được: (hormon, vitamin, base purin, pyrimidin, porphyrin…) • Có ngliệu sphẩm dạng tự và/hoặc liên kết, • Dễ tham gia phản ứng hóa học, • Cung cấp nguồn N hữu cho trình lên men 22 21 Các kiểu liên kết hoá học ACID AMIN Các kiểu liên kết hoá học Liên kết peptid Gốc –COOH aa kết hợp với gốc α-NH2 aa khác, loại phân tử nước Acid amin (1) Pepton (2-3) Peptid (10) • Mạch chính: giống nhau, đònh độ dài mạch polypeptid H2O Liên kết peptid 400 KJ/mol • Mạch nhánh: chứa gốc R, nhóm hoạt hóa, ưa nước hay kỵ nước • Đầu amino: đầu trái, thể nhóm NH2 • Đầu carboxyl: đầu phải, thể nhóm COOH 23 24 ACID AMIN ACID AMIN Các kiểu liên kết hoá học Liên kết thứ cấp Liên kết Disulphua (cầu–S-S-): Liên kết ion ( liên kết muối) Liên kết đồng hóa trò Rất bền vững (~300KJ/mol) Liên kết tónh điện, OH-, NH3+ , COOKhá bền (~160KJ/mol) Liên kết Hydro: Liên kết yếu, không bền (~ 8-12KJ/mol) Số lượng liên kết lớn Liên kết kỵ nước (Liên kết Val der Waals) Giữa nhóm kỵ nước ( -CH3, -C2H5 , -C6H5) Không bền (~ 4-8KJ/mol) 25 26 PEPTIDS Đònh nghóa PEPTIDS Tính chất Tính phân ly lưỡng cực Peptids chuỗi aa liên kết với liên kết peptide Liên kết peptide bền (>400KJ/mol) Phụ thuộc vào acid amin thành phần Phân loại: theo số acid amin có chuỗi peptide Điểm đẳng điện số peptid acid amin n=2 dipeptide số liên kết peptide = acid amin n=3 tripeptide số liên kết peptide = acid amin n=4 tetrapeptide số liên kết peptide = m acid amin m ≤ 10 oligopeptide số liên kết peptide = m-1 n acid amin n > 10 polypeptide số liên kết peptide = n -1 27 Peptid pI Gly-Gly Gly-Gly-Gly Ala-Ala Gly-Asp 5,65 5,59 5,72 3,63 Peptid Asp-Gly Asp-Asp Lys-Ala Ala-Lys-Ala pI 3,31 3,04 9,16 8,98 Peptid Lys-Lys Lys-Lys-Lys Lys-Glu His-His pI 10,53 10,93 6,10 7,30 28 PEPTIDS Tính chất Tính cảm quan PEPTIDS Tính chất Ngưỡng nhận cảm peptide tạo vò mặn [mmol/l] Đa số peptide có vò đắng Trường hợp đặc biệt: vò (Aspartame, Neutrosweet) Peptide NNC Peptide NNC Orn-β βAla-HCl Orn-γγAbu-HCl 1,25 1,40 Orn-Tau-HCl Lys-Tau-HCl NaCl 3,68 5,18 3,12 vò mặn (ornithine, taurine,…) Các peptide có vò Ngưỡng nhận cảm peptide tạo vò đắng [mmol/l] Peptide Gly-Leu Gly-D-Leu Gly-Phe Gly-D-Phe Leu-Leu Leu-D-Leu NNC 19 – 23 20 – 23 15 – 17 15 – 17 4–5 5–6 Peptide D-Leu-D-Leu Ala-Leu Leu-Ala Gly-Leu Leu-Gly Ala-Val NNC Peptide NNC 5–6 18 – 22 18 – 21 19 – 23 18 – 21 60 – 80 Val-Ala Phe-Gly Gly-Phe Phe-Gly-Phe-Gly Phe-Gly-Gly-Phe 65 – 75 16 – 18 15 – 17 1,0 – 1,5 1,0 – 1,5 αL-aspartyl-L-phenylalanine methyl ester Aspartame / Nutrasweet L-aminomalonyl-L-phenylalanine methyl ester 29 Các loại peptids thường gặp Peptids Cấu tạo Glutathione Phân bố Chức Peptide nội bào, Có tất thể sống (DV, TV, VSV) Tham gia q trình oxy hóa khử tbào, Coenzyme E glyoxalase Peptide đối kháng với glutathione, kìm hãm phản ứng có glutathione làm chất kích thích Ophatalmic Carnosine, Anserine, Balenine Oxytosine Vasopresin e PEPTIDS Là peptide β-alanine, có dịch chiết thịt, nước, bắp thịt động vật, Là peptide não, 31 trì tính đệm dịch cơ, xúc tiến phân giải glucid bắp thịt, tham gia vào việc trao đổi lượng có tác dụng co điều chỉnh cân nước thận 30 PROTEIN Cấu trúc phân tử Protein chuỗi polypeptide chứa 100 acid amin Liên kết chủ yếu liên kết peptide Các protein khác : - Số lượng a.a - Thứ tự a.a Cấu trúc bậc Cấu trúc: chuỗi polypeptide, mạch thẳng không phân nhánh Liên kết : peptid Đặc điểm: ổn đònh lượng không tồn tự nhiên 32 PROTEIN Cấu trúc phân tử Cấu trúc bậc 2 Cấu trúc bậc Nguyên nhân: có C bất đối Ổn đònh cấu trúc: liên kết hydro nhóm OH aa với nhóm NH aa thứ tư tiếp theo, số lượng lkết hydro lớn, Cấu trúc xoắn α: PROTEIN Cấu trúc phân tử 3,6 gốc a.a tạo vòng xoắn, lkết hydro song song với trục phân tử Cấu trúc gấp nếp β: sợi pp khác hay sợi pp có vòng uốn β liên kết hydro vuông góc với trục phân tử Đặc điểm: protein dạng sợi (xoắn alpha) / (gấp nếp beta) không tan nước 34 33 PROTEIN Cấu trúc phân tử PROTEIN Cấu trúc phân tử Cấu trúc bậc Cấu trúc bậc Cấu trúc: cuộn tròn, hình thành liên kết thứ cấp khác Cấu trúc: Các loại liên kết: disulfur, ion, hydro, Van Dervals Ổn đònh cấu trúc bậc 3: liên kết disulfur Liên kết tiểu cầu: Hydro, Van Dervals, ion Đặc điểm: Dạng cầu, tâm chứa aa kỵ nước, bề mặt có aa ưa nước Độ hòa tan tốt, nhờ gốc ưa nước bề mặt 35 tiểu cầu bậc kết hợp lại (subunit) Thường có – tiểu cầu cấu trúc bậc Đặc điểm: tan tốt nước có hoạt tính sinh học (enzym, vận chuyển Oxy,…) 36 PROTEIN Cấu trúc phân tử PROTEIN Phân loại theo thành phần hoá học Protein đơn giản: Protein có a.a (homoprotein) chia nhóm theo khả hòa tan Tan Không tan M Albumin nước 45000 – 65000 Globulin muối loãng 4-10% nước, acid loãng 100000 – 30000 Prolamin ethanol 70 – 80% nước muối loãng 26000 – 40000 Glutelin kiềm loãng 0,2 – 2% 50000 – vài triệu D Protamin nước dd NH3 8000 – 10000; chứa 60 – 80 % Arg Histon nước dd NH3 8000 – 10000; có nhân tế bào 37 PROTEIN Nhóm protein Đặc tính Albumin MLT=45000 MHT=65000 Dạng cầu Dễ biến tính nhiệt Dễ kết tủa (NH4)2SO4 bão hòa Globulin M = 100000 – 300000 Prolamin M = 26000 – 40000 Dung môi Phân bố Nước Lòng trắng trứng, huyết thanh, lecosin (lúa mì), legumelin(đnành) Glutelin M từ 50000 đến vài triệu danton Kiềm, acid loãng (0,2 – 2%) Protamin M = 8000–10000 Tính kiềm mạnh chứa 60 – 80% Arg Nước loại Nhân tế bào khác Phấn hoa Tinh dòch cá Histon Protein kiềm nt Protein phức tạp Nucleoprotein Gliadin (l.mì) Hordein (đ mạch) Zein (bắp) Glutelin (lúa mì), Orizenin (lúagạo) PROTEIN Phân loại theo thành phần hoá học Protein Dd muối loãng Eudestin (hbông) NaCl,KCl 4-10% Glysin (đ.nành) Archin (đphộng) Huyết Ethanol 70-80% 38 Ngoài a.a có nhóm ngoại Nhóm ngoại Phân bố Acid nucleic – a.a kiềm Nhân ribosome Glucoprotein Glucid – lk đồng htrò Lipoprotein Lipid Phosphoprotein Phosphoric - lk ester với -OH Ser, Thr Metaloprotein Kim loại Cromoprotein Nhóm phức màu Mô liên kết, máu, hoocmon Huyết tương, màng tbào, sữa Sữa, trứng,… Hemoglobin, enzym, … Rodopsin, Flavon,… Nhân tế bào 39 40 PROTEIN Protein Nucleoprotein Phi protein Acid nucleic Đặc điểm Phân loại theo giá trò dinh dưỡng PROTEIN Tồn Gắn vào a.a kiềm Nhân ribosom Mucoprotein Glucid số acid Glycoprotein: lkếtProGlu - lkết đồng hóa trò Mucoid(muxin): liên kết P-Glucid liên kết ion Mô liên kết, máu, hormon Nước miếng Lipoprotein Lipid: triglyceride phosphatid Vận chuyển lipid huyết tương, màng tbào, hdiệp lục, óc, sữa,… Phosphoprotein Acid phosphoric Metalo-protein Kloại: Fe, Mg, Cu, Zn, Vchuyển, dự trữ kim loại; Coenzym Hemoglobin Cromo-protein Chất màu quang hợp, h hấp, phứng oxyhóa khử Hemoglobin (đỏ) Rodopsin (vàng, n ngoại caroten) Protein hoàn hảo: Lkết ester với -OH Casein (sữa), Vitelin, vitelinin, photvitin Ser hay Thr (trứng) đủ a.a không thay thế, tỷ lệ thích hợp (trứng, sữa) Protein không hoàn hảo: Không đủ a.a không thay rau trái, Lysine (ngũ cốc); Met (đậu); Try (bắp) Protein hoàn hảo: đủ a.a không thay tỷ lệ không thích hợp 41 PROTEIN Tính chất vật lý 42 PROTEIN Tính chất vật lý Khối lượng phân tử Hình dạng Cầu : Sợi: trục nhỏ / trục lớn = 4,5 – 20; protein chức năng; dễ tan nước dài / rộng = hàng trăm, hàng nghìn; không tan nước (keratin, fibroin,…) Trung gian: kích thước trung bình 43 100 – 500 acid amin M = 17000 – 68000 Protein M Protein M Citocrom C 11.600 Hemoglobin 64.500 Ribonuclea 12.700 Albumin huyết 69.000 Liozim 14.400 Hexokinase 96.000 Mioglobin 17.800 Lactatdehydrogenase 150.000 Tripsine 24.000 Catalase 250.000 Bromelin 25.000 Urease 483.000 Pepsine 36.000 Miozin 620.000 Albumin trứng 44.000 Virus thuốc 40.590.000 44 PROTEIN Tính chất vật lý Tính khuếch tán PROTEIN Tính chất vật lý Tính chất quang học Khuếch tán chậm Không qua màng thẩm tích Ứng dụng: tinh protein Khúc xạ ánh sáng: Chỉ số khúc xạ = chiết suất (n protein/dd) Chiết suất ddprotein > chiết suất nước Độ tăng chiết suất riêng = chiết suất dd 1% protein - chiết suất nước Hấp thu ánh sáng: 180 – 220 nm: vùng hấp thu liên kết peptide 250 – 300 nm: vùng hấp thu a.a vòng thơm Vùng hồng ngoại: có nhóm –OH; -CO; phải loại nước trước đo độ hấp thu protein vùng 45 46 PROTEIN Tính chất hoá lý Phản ứng thủy phân protein Tính điện ly lưỡng cực Giá trò pI phụ thuộc vào gốc R a.a thành phần Tại pI, độ hòa tan protein cực tiểu Protein PROTEIN pI Protein Thủy phân liên kết peptid R1-CO-NH-R2 + H2O → R1-COOH + NH2-R2 pI Protein → Polypeptids → Peptids → Peptone → Acid amin Pepxin 1.0 Tripxin 10.5 Gelatin 4.9 Citocrom 10.6 Albumin trứng 4.6 12.0 Alb.huyết 4.9 Prolamin Hemoglobin 6.8 Xúc tác: H+; OH- (70-80oC); enzym protease (50-60oC) Cazein 4.7 Ribonuclease 7.8 Globulin 5.2 Protease: bromelin, papain, neutrase, pepsine, tripsine, … Điều kiện thủy phân: nhiệt độ, pH, xúc tác Sử dụng kết hợp H+ - enzym hay OH- - enzym 47 48 PROTEIN Các phản ứng phân tích PROTEIN Tính chất công nghệ Lớp vỏ nước (hydration layer) Phản ứng Biure Hình thành bề mặt hợp chất cao phân tử (protein, tinh bột, ) q trình hydrate hóa Từ Lk peptide trở lên có phản ứng Nước – lk hydro – nhóm chức ưa nước bề mặt, tạo thành lớp vỏ hydrat dày 3A Tạo phức tím hồng với CuSO4 môi trường kiềm Cực đại hấp thu 540 nm Lớp vỏ nước định khả trương nở, hòa tan, kết tủa Ngun nhân làm lớp vỏ nước: chất điện ly, dung mơi (có khả hydrate hóa nước mạnh hơn) Phản ứng Lorry Thuốc thử Lorry chứa Li2SO4 molipdat Na Tác dụng với a.a có vòng thơm, hấp thu cực đại 750 nm Độ nhạy cao, tạo phức màu xanh lục 50 49 PROTEIN Tính chất công nghệ PROTEIN Tính chất công nghệ Tính hòa tan kết tủa Tính hydrat hóa Khả kết hợp với nước (liên kết hydro) – đánh giá số lượng liên kết hydro tạo thành Protein sợi: lớp vỏ hydrate không hoàn toàn – không hòa tan, trương nở Sự hòa tan Protein dạng cầu - vỏ hydrat hoàn toàn, Các ptử protein trượt phân tán nước – hòa tan Protein cầu: lớp vỏ hydrate hoàn toàn – hòa tan Sự kết tủa Lớp vỏ hydrate bò phá vỡ (pH, muối, dung môi,…) Các sợi protein lại kết dính với (bằng lk thứ cấp) – kết tủa 51 52 PROTEIN Tính chất công nghệ Tính hòa tan kết tủa PROTEIN Tính chất công nghệ Sự biến tính Yếu tố ảnh hưởng đến tính hòa tan – kết tủa protein [1] pH : pI, tính tan protein thấp [2] Nhiệt độ: nhiệt độ > nhiệt độ biến tính [3] Dung môi: số điện môi Dung môi làm tăng/giảm hsđm dd độ tan tăng/giảm Nguyên nhân: dmôi háo nước, phá vỡ lớp vỏ hydrat [4] Muối trung tính: Điểm muối tích: độ hoà tan protein thấp (NH4)2SO4 > MgCl2 > NH4Cl > NaCl > KCl Biến tính thay đổi cấu trúc không gian protein tác động môi trường, dẫn đến thay đổi tính chất ban đầu protein Cấu trúc bậc 2,3,4 thay đổi; cấu trúc bậc không đổi Biến tính thuận nghòch – Biến tính không thuận nghòch Tính chất protein sau biến tính Độ hòa tan giảm, khả hydrat hóa, hoạt tính sinh học, dễ bò thủy phân 54 53 PROTEIN Tính chất công nghệ Tính chất công nghệ PROTEIN Sự biến tính Khả tạo gel Các tác nhân gây biến tính: [1] Muối kim loại: Na, K < Mg < Cu, Fe, [2] pH: khoảng pH biến tính thuận nghòch [3] Hợp chất hữu cơ: ure, guanidine, chất hoạt động bề mặt phá huỷ liên kết Hydro; chất khử phá hủy liên kết disulfur [4] Nhiệt độ: tăng 10 0C tốc độ biến tính tăng 600 lần Biến tính nhiệt độ cao, : > 60 0C Biến tính nhiệt độ thấp [5] Bức xạ: tia xạ γ, α, UV, siêu âm (disulfur, lkết ion) [6] Cơ học: nhào, trộn, cán, đánh, nhai 55 Cấu trúc mạng gel protein Cấu trúc sợi (biến tính) duỗi dài, liên kết với tai nút mạng (hydro, kỵ nước, ion, disulfure), tạo thành khối rỗng có khả giữ nước chất khác (lk hydro) Điều kiện tạo gel: Biến tính nhiệt độ: tăng giảm nhiệt độ (tăng lk hydro) Acid hóa, kiềm hóa: để gel (tăng lk ion, đồng hóa trò) Bổ sung chất đồng tạo gel: polysaccharide, thay đổi tính chất cấu trúc khối gel 56 PROTEIN Tính chất công nghệ Khả tạo gel PROTEIN Tính chất công nghệ Khả tạo màng Tính chất gel protein: dẻo, dai, đàn hồi Màng: protein biến tính duỗi mạch, tạo liên kết mặt phẳng Thay đổi tính chất gel chất đồng tạo gel Tăng dai: polyphosphate (tari K7), protein nguồn khác Giảm dai: polysaccharide, đường Ứng dụng: màng bọt – khí (kk, CO2) bao lớp màng protein biến tính (không tan) – bền bọt (kem, bọt bia, bánh mì,…) Khả tạo sợi Sợi: protein biến tính, duỗi mạch, tạo liên kết ngang dọc theo chiều dài sợi pp Tăng độ bền sợi protein: [1] điểm đẳng điện pI [2] bổ sung polysaccharide nước để tăng số lk hydro Ứng dụng: giả thòt (surimi, thực phẩm chay) 58 57 PROTEIN Tính chất công nghệ Khả hấp phụ PROTEIN Tính chất công nghệ Khả tạo nhũ Hệ nhũ tương Sự hấp phu Chất khí hay lỏng bò giữ lại bề mặt nhờ lực mao quản nhóm chức tạo liên kết (ky nước, hydro, ion) Khả hấp phụ protein Polymer sinh học, cấu trúc không gian nên bề mặt phân tử rộng, có lỗ hổng hay mao quản Các nhóm R acid amin tạo liên kết với số chất Ứng dụng: đònh hương •Hai chất lỏng không hòa tan vào nhau: dầu/nước – nước/dầu •Nhũ tương bền hạt pha phân tán tốt không nhập lại với thành giọt lớn tách •Tạo nhũ bền: -Bổ sung chất hoạt động bề mặt; - Thêm chất cao phân tử có khả hòa tan pha liên tục để tạo độ nhớt cao Khả tạo nhũ bền protein • Polymer sinh học, phân tán pha nước, tăng độ nhớt • Các nhóm R acid amin có nhóm ưa nước nhóm kỵ nước Ứng dụng: tạo sản phẩm dạng nhũ (xúc xích) 59 60 PROTEIN Tinh protein Những điều cần ý tách tinh chế protein Luôn giữ nhiệt độ thấp (~100C) Tránh pH cao hay thấp Phải tiến hành nhanh sử dụng dung môi hữu Nếu thu nhận protein thường, phải vô hoạt enzym tránh phản ứng thủy phân PROTEIN Tinh protein Phương pháp tách hỗn hợp protein Khối lượng phân tử: lắng, ly tâm siêu tốc Tính hòa tan: điều khiển bằbg dung môi, muối,… Hấp phụ : sắc ký cột, HPLC, sắc ký điện di Phá hủy tế bào rút chiết protein Protein concentrate isolate Cơ học : nghiền với cát, máy nghiền, đông lạnh, Protein concentrate chứa 65% protein, lần tách protein Hoá học : acetone, ethylic, glycerine, Protein isolate chứa 90% protein, qua hai lần tách protein Hoá lý : thẩm thấu khuếch tán, thẩm tích,… Sinh học : enzym celullase 61 PROTEIN 62 Đậu nành Đậu nành Xay bột Xay bột Tách béo Tách béo Chỉnh pH=10 Chỉnh pI=4,6 Soya Protein Concentrate Lọc bã Lọc Thành phần 1) Protein > 69% 2) Fat < 1% 3) Cellulose < 5% 4) Tro < 6% 5) Ẩm < 8% Chỉnh pI=4,6 Sấy P Conc Lọc Bã 90 - 91% Protein Sấy P isolate 63 64 Biến đổi protein CNCBTP PROTEIN Biến đổi protein CNCBTP PROTEIN Sự biến tính chế biến Tạo trạng thái cấu trúc xốp, đàn hồi (bánh mì, lan) Cấu trúc gel (kẹo dẻo, yaourt, phomai, thòt đông) Bền bọt (bia, kem) Dạng nhũ tương (xúc xích) Sự biến tính bảo quản Làm giảm khả hoà tan Mất khả tạo gel Gây đông tụ không mong muốn Mất tác dụng sinh học bảo quản SP (Bột mì, bột trứng, chế phẩm enzym,…) Sự thủy phân bảo quản • Tạo loại peptide gây vò đắng cho sản phẩm • Giảm độ nhớt, tách lớp, vữa 66 65 Biến đổi protein CNCBTP PROTEIN Sự oxy hóa acid amin Sự thủy phân chế biến Sản phẩm hoàn toàn (nước mắm, nước tương, maji) Sản phẩm không hoàn toàn (tương bần, chao, mắm) Tác hại Tạo mùi ôi thối sản phẩm hư hỏng Giảm giá trò dinh dưỡng Tích lũy độc tố 67 68 Biến đổi protein CNCBTP PROTEIN PROTEIN Chức sinh học Xúc tác: phản ứng hóa sinh học enzyme xúc tác Phản ứng Maillard Vận chuyển: hemoglobin, mioglobin • Phản ứng acid amin đường điều kiện nhiệt độ (nướng, chiên, rang) • Tạo mùi bánh nướng, màu nâu vàng, vị đắng Điều hòa: hormone điều hòa trình trao đổi chất, vd insulin Vận động: collagen, miozin, actin, troponiozin troponin Kiến tạo – chống đỡ học: colagen, elastin, fibroin Ứng dụng Truyền xung thần kinh: rodopxin màng lưới mắt Tạo màu, mùi, hương vị cho sản phẩm bánh (mì, biscuit, bơng lan), bia (hoa hopblon) Bảo vệ: Các kháng thể Tác hại Tạo màu, mùi vị khơng phù hợp (sấy, đặc, nướng) Tăng nguy tạo độc tố cho sản phẩm (khét) 69 Dự trữ dinh dưỡng: cung cấp aa cho phôi phát triển ovalbumin lòng trắng trứng gliadin hạt lúa mì zein ngo feritin dự trữ sắt gan 70 ... bào 39 40 PROTEIN Protein Nucleoprotein Phi protein Acid nucleic Đặc điểm Phân loại theo giá trò dinh dưỡng PROTEIN Tồn Gắn vào a.a kiềm Nhân ribosom Mucoprotein Glucid số acid Glycoprotein: lkếtProGlu... thu protein vùng 45 46 PROTEIN Tính chất hoá lý Phản ứng thủy phân protein Tính điện ly lưỡng cực Giá trò pI phụ thuộc vào gốc R a.a thành phần Tại pI, độ hòa tan protein cực tiểu Protein PROTEIN... máy nghiền, đông lạnh, Protein concentrate chứa 65% protein, lần tách protein Hoá học : acetone, ethylic, glycerine, Protein isolate chứa 90% protein, qua hai lần tách protein Hoá lý : thẩm thấu