hoa hoc huu co3

MỤC LỤC  I. MỐI LIÊN HỆ GIỮA AMINO AXIT – PEPTIT – PROTEIN 1 II. SO SÁNH TÍNH CHẤT CỦA PEPTIT VÀ PROTEIN 4 1. ĐIỂM GIỐNG NHAU: 4 1.1 Tích chất vật lí: 4 1.2 Tích chất hóa học: 4 2. ĐIỂM KHÁC NHAU: 5 2.1 Tính chất vật lí: 5 2.2 Tính chất hóa học: 8 III. VAI TRÒ AMINO AXIT, PEPTIT VÀ PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG SINH VẬT 10 1. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT:…………………………………….10 2. VAI TRÒ CỦA PEPTIT: 12 3. VAI TRÒ CỦA PROTEIN: 13 3.1. Vai trò sinh học của protein: 13 3.2. Vai trò dinh dưỡng của protein: 14 I. MỐI LIÊN HỆ GIỮA AMINO AXIT – PEPTIT – PROTEIN  Amino axit – đơn vị cấu tạo cơ sở của protein. - Amino axit là cấu tạo cơ bản của protein, hay nói một cách khác, amino axit là những “viên gạch” để xây nên các “tòa lâu đài muôn nghìn vẻ” của phân tử protein - Mỗi phân tử protein được cấu tạo từ các amino axit, là một chuỗi các phân tử nhỏ hơn xâu lại với nhau. - Amino axit là thành phần chính tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng biệt của các phân tử protein, rất cần cho sự sống. Trên thực tế, có 8 loại amino axit liên kết chặt chẽ với nhau, kích thích cơ thể phát triển mạnh mẽ. - Các amino axit là thành phần chính của các phân tử protein (đạm) động vật và thực vật, chúng tham gia tổng hợp protein cho cơ thể. Giá trị dinh dưỡng của protein được quyết định bởi mối quan hệ về số lượng và chất lượng của các amino axit khác nhau trong protein đó. - Các amino axit có trong tế bào sinh vật hầu hết ở dạng α-amin. R được gọi là mạch bên của amino axit. Mạch bên R có chứa các nhóm chức như -OH, -SH, -COOH, -NH 2 , …, sự có mặt các nhóm này ảnh hưởng đến tính chất của các amino axit cũng như của các protein được cấu tạo từ các loại amino axit. Các amino axit cấu tạo protein tự nhiên chỉ khác nhau ở phần mạch bên R. khi R khác nhau. Chính điều này đã tạo nên tính đa dạng của amino axit. - Trong tự nhiên các amino axit được chia thành 2 nhóm: amino axit có nguồn gốc protein (gồm 20 amino axit có trong thành phần cấu tạo protein) và amino tự do. - Các amino acid thường gặp là những amino acid thường có mặt trong thành phần của các loại protein. Chúng có khoảng 20 loại và được thu nhận khi thuỷ phân protein. - Các amino axit được hình thành bằng nhiều con đường khác nhau. Như đã biết, trong phân tử protein có khoảng 20 loại amino axit, tuy nhiên trong cơ thể người và động vật không tổng hợp được tất cả các loại đó mà phải đưa từ ngoài vào qua thức ăn. Những amino axit phải đưa từ ngoài vào được gọi là các amino axit không thể thay thế. Người ta biết được có khoảng 8-10 loại amino axit không thể thay thế bao gồm: Met, Val, Leu, Ile, Thr,Phe, Trp, Lys, Arg và His và ngày nay người ta còn xem Cys cũng là một amino axit không thể thay thế. Ngoài các amino axit thường gặp ở trên, trong phân tử protein đôi khi còn có một số amino axit khác, đó là những loại ít gặp. Các amino axit này là dẫn xuất của những amino axit thường gặp như: trong phân tử collagen có chứa 4-hyđroxyprolin là dẫn xuất của prolin, 5-hyđroxylysin là dẫn xuất của lysin v.v Mặt khác, mặc dù không có trong cấu trúc protein, nhưng có hàng trăm loại amino axit khác cũng có thể tồn tại ở dạng tự do hoặc liên kết với hợp chất khác trong các mô và tế bào, chúng có thể là chất tiền thân hay là các sản phẩm trung gian của quá trình chuyển hoá trong cơ thể. 2 - Các amino axit đều có nhóm NH 2 và COOH liên kết với C α , vì vậy chúng có những tính chất hoá học chung. Có những phản ứng chung: + Là phản ứng có sự tham gia của cả hai nhóm α- COOH và α- NH 2 . Tất cả các amino axit trong phân tử protein đều phản ứng với hợp chất ninhyđrin tạo thành phức chất màu xanh tím, riêng amino axit như proline tạo thành màu vàng. Phản ứng được thực hiện qua một số bước như sau: + Dưới tác dụng của ninhyđrin ở nhiệt độ cao, amino axit tạo thành NH 3 , CO 2 và anđehit, mạch polypeptit ngắn đi môt cacbon; đồng thời ninhydrin chuyển thành điceto oxy hinđriđen. Đixeto oxy hinđriđen, NH 3 mới tạo thành tiếp tục phản ứng với một phân tử ninhyđrin khác để tạo thành phức chất màu xanh tím. O O OH OH CHCOOHNH 2 R HO - O O O - O N + C O R H + CO 2 + 4H 2 O 2 Phản ứng của protein với ninhyđrin  Peptit là hợp chất được hình thành từ hai amino axit trở lên liên kết với nhau bằng liên kết peptit .liên kết peptit được hình thành do sự ngưng tụ giữa nhóm cacboxyl của amino axit này và nhóm amin của amino axit khác, có loại đi một phân tử nước. - Liên kết peptit là liên kết bền vững, nó chỉ bị gãy dưới tác dụng của peptit hoặc trong dung dịch axit đặc, nhiệt độ cao trong thời gian dày. Tùy thuộc vào số lượng amino axit tham gia cấu tạo peptit mà chúng ta gọi là đipeotit (2 amino axit), tripeptit (3 amino axit), tetrepeptit (4 amino axit) oligopeptit (5-10 amino axit), polypeptit (>10 amino axit).mỗi peptit đều có dầu chứa nhóm amin tự do, được gọi là đầu N, đầu còn lại chứa nhóm cacboxyl tự do gọi là đầu C. trong chuỗi peptit, amino axit dược đánh số thứ tự từ đầu N. - Peptit là những protein thường có cấu trúc đoạn ngắn khoảng từ hai đến vài chục amino axit nối với nhau, có khối lượng phân tử thường dưới 6.000. Chúng có thể được tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự thoái hoá protein. Trong các peptit các amino axit được liên kết với nhau thông qua liên kết peptit - Trong tự nhiên tồn tại nhiều dạng peptit có chức phận quan trong liên quan đến hoạt động sống của cơ thể như là các hoocmôn, các chất kháng sinh hay những chất tiền thân của tế bào vi khuẩn v.v Bên cạnh đó cũng có những peptit chức phận chưa rõ ràng, có những peptit là sản phẩm thuỷ phân đang còn dang dở của protein. Một số peptit quan trọng,có nhiều ý nghĩa đối với cho hoạt động sống của sinh vật: Glutathion, các hoocmôn sinh trưởng (HGH), insulin, oxytoxin, vasopessin, vasotoxin  Protein có trong tất cả các cơ thể động vật và thực vật. - Protein đóng vai trò rất quan trọng không thể thiếu trong mọi hoạt động của cơ 3 thể. Protein được tổng hợp từ nhiều nhóm nhỏ các amino axit, các axit này liên kết với nhau tạo thành dạng chuỗi. -Phân tử protein một hoặc những chuỗi polypeptit khổng lồ, được xây dựng từ hàng chục đến hàng trăm gốc amino axit liên kết với nhau bằng liên kết peptit. - Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino axit. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptit (gọi là chuỗi polypeptit). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. - Protein – nhóm chất cao phân tử thực hiện chức năng sinh học quan trọng. Mỗi phân tử protein được cấu tạo từ các amino axit, có tổng cộng 22 loại amino axit. Mỗi loại protein có thành phần các amino axit nhất định kết hợp theo một trình tự cũng nhất định, tạo nên tính đặc thù cho loại protein đó. - Protein gồm hàng trăm, hàng ngàn, thậm chí hàng vạn amino acid nối với nhau bằng liên kết peptit tạo nên một hay nhiều chuỗi polypeptit có cấu trúc rất phức tạp. - Phân tử protein ở trạng thái nguyên thể có rất ít nhóm amin và nhóm cacboxyl tự do. - Chuỗi polypeptit của phân tử protein là sự sắp xếp một cách liên tục các amino axit đặc trưng cho phân tử protein. - Khi đun nóng protein trong dung dịch kiềm, hoặc nhờ xúc tác enzim, phan tử protein sẽ bị cắt thành các chuỗi polipeptit, thủy phân tiếp tục tạo thành hỗn hợp các α-L- amino axit. Theo mức độ phức tạp của phân tử protein dẫn đến protein có bốn mức cấu trúc: Cấu trúc bậc một: Các amino axit nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của amino axit thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino axit cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các amino axit trên chuỗi polypeptit. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino axit trên chuỗi polypeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptit, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các amino axit có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptit trong không gian. Chuỗi polypeptit thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những amino axit ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn. Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt 4 phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptit. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu. Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptit phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro. - Cũng như các amino axit và peptit, protein có các phản ứng hoá học tương tự, đó là: phản ứng của các nhóm -COOH, -NH 2, gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên kết peptit như phản ứng biure. II. SO SÁNH TÍNH CHẤT CỦA PEPTIT VÀ PROTEIN 1. ĐIỂM GIỐNG NHAU: Peptit và protein đều được tạo thành từ các α-amino axit nhờ liên kết peptit 1.1. Tính chất vật lí: - Các peptit có phân tử khối lớn là những chất rắn vô định hình tạo thành dung dịch keo trong nước. - Các peptit cũng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực. - Những peptit có khối lượng phân tử lớn có tính chất giống protein. - Protein hính cầu của anbumin, globulin của sửa và của máu có thể tan trong nước tạo thành dung dịch keo. 1.2. Tính chất hóa học: Tính chất lưỡng tính: - Giống như peptit, protein cũng có tính chất lưỡng tính và điểm đẳng điện, vì trong phân tử còn nhiều nhóm cacboxyl và nhóm amino tự do (không tham gia vào sự hình thành liên kết peptit). Điểm đẳng điện protein nằm trong vùng 4,6- 6,3. Phản ứng thủy phân: - Phản ứng thủy phân hoàn toàn: Đun nóng các peptit và protein với dung dịch kiềm hoặc dung dịch axit thu được sản phẩm cuối cùng là hỗn hợp các amino axit. CH 2 CO R 1 NH CH CO NH CH CO R 2 R 3 + nH 2 O dd HCl 2N 110 0 C, 24 - 72h CH 2 COOH 3 N + CH 2 COOH 3 N + CH COO R 3 H 3 N + + + + 5 Phản ứng màu biure: - Những peptit có từ hai nhóm peptit trở lên và protein đều phản ứng với dung dịch CuSO 4 loãng trong môi trường kiềm đều tạo thành dung dịch phức có màu xanh tím hoặc tím đỏ. Màu là do ion Cu 2+ tạo phức với các nhóm peptit. NH 2 CH R 1 CN OH CH R 2 CN OH CH R 3 CN OH CH R 4 C O O - Dang enol 2NaOH Cu(OH) 2 C CHR 1 N CH R 2 C N O O CH 2 NH 2 N CH R 4 OOC CH R 3 CO - 2Na + + 4HOH (tím xanh) Phức Biurê 2. ĐIỂM KHÁC NHAU: 2.1. Về tính chất vật lí:  PEPTIT Dạng tồn tại: Các peptit thường ở thể rắn. Tính tan: Tan tốt trong nước, không tan trong ancol tinh khiết.  PROTEIN Dạng tồn tại: Protein tồn tại ở hai dạng chính: Dạng hình sợi và dạng hình cầu. Dạng protein hình sợi như keratin của tóc, móng, sừng… Dạng protein hình cầu như anbumin của lòng trắng trứng, hemoglobin của máu. Tính tan: Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn các protein hình sợi như keratin (của móng, tóc, sừng), fibroin của tơ tằm hoàn toàn không tan trong nước. Tính ngậm nước: 6 - Trong môi trướng nước, protein kết hợp với nước trương lên thành dạng keo, hay nói cách khác protein ở trạng thái hyđrat hóa, các phân tử nước bám vào các nhóm ưa nước trong phân tử protein như -NH 2 , -COOH…, lớp áo nước bao quanh phân tử protein là một tring các yếu tố làm bền vững cấu trúc,ngăn cách các phân tử protein không cho chúng dính vào nhau để thành kêt tủa. Độ nhớt của dung dịch: - Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau.người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao). Bảng độ nhớt của một số protein Protein Nồng độ % (trong nước) Độ nhớt tương đối (của nước =1) Gelatin Albumin trứng Gelatin Albumin trứng 3,0 3,0 8,0 8,0 4,54 1,20 14,2 1,57 Hằng số điện môi của dung dịch protein: - Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như etanol, axetin vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm và protein sẽ kết tủa. Như vậy, hằng số điện môi của dung môi làm ngăn cản lực tĩnh điện của các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó được dặc trưng bởi biểu thức sao đây: L 1 - l 2 Dr 2 F= Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện L 1 , l 2 – điện tích các ion, r – khoảng cách giảu các ion. Sự kết tửa bằng muối của dung dịch protein: - Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ muối và số điện tích của mỗi ion dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion (µ =1/2 ΣC 1 Z 1 , trong đó Σ là kí hiệu của tổng, C 1 là nồng độ của mổi ion, Z 1 là điện tích của mổi ion). Các muối có ion hóa trị 2 (MgCl 2 , 7 MgSO 4 …). Khi tăng đáng kể nồng độ mưới trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm và ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị kết tủa hoàn toàn. Các protein khác nhau bị kết tủa ơ những nồng độ muối khác nhau. Biểu hiện quang học của protein: - Cũng như nhiều chất hóa học khác, protein có khả năng hấp thụ bức xạ ánh sang dưới dạng hγ. vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật đọ quang thường ký hiệu bằng chữ OD (Opical Density). Nhìn chung protein đều có khả năng háp thụ ánh sang trong vòng khả kiến (từ 350nm- 800nm) và vùng tử ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm). Trong vùng ánh sang khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sang đỏ 750nm. - Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sống khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm. Ở bước sống từ 180nm-220nm đó là vúng hấp thụ của liên kết peptittrong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptit có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptit trong protein có thể bị dịch về phía các bước sống dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước song 220nm-240nm. - Ở bước sóng 250nm-300nm là vùng hấp thụ các aminoaxit thơm (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Hàm lượng các aminoaxit thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều , do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng đọ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng dến độ hấp thụ protein. Kết tủa thuận ngịch và không thuận ngịch của protein: *Kết tủa thuận ngịch: - Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tinh1 có nồng độ khác nhau ancohol, axeton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn dữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận ngịch. Các yếu tố kết tủa thuận ngịch được dùng để thu chế phẩm protein. -Trong quá trình kết tủa thuận ngịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ bỏ lớp vỏ hydrate hóa của protein, còn dung môi hữu cơ vốn háo nước sẽ phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. Thí du: Cho dung dịch (NH 4 ) 2 SO 4 vào dung dịch lồng trắng trứng sẽ xuất hiện kết tủa bông củ globulin. Khi loại bỏ (NH 4 ) 2 SO 4 , kết tủa globulin lại tan trở lại trong nước tạo thành dung dịch keo. * Kết tủa không thuận ngịch: - Ngược lại kết tủa không thuận ngịch là protein sao khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung 8 dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận ngịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein. Thí dụ: Khi đun trứng hoặc sữa thí sau khi đun chúng không thể trở lại dạng ban đầu. Kết tủa không thuận ngịch cũng xảy ra trong trường hợp có mặt củ các kim loại nặng như Fe, Cu, Hg, Pb…Sự biến tính protein xảy ra trong trường hợp kết tủa bất thuận ngịch, protein bị mất đi nhiều tính chất như khả năng phản ứng, tính tan va hoạt tính sinh học. 2.2. Về tính chất hóa học:  PEPTIT - Ngoài phản ứng thủy phân hoàn toàn, peptit còn có phản ứng thủy phân không hoàn toàn. - Nhờ các enzim đặc hiệu, các peptit được thủy phạn không hoàn toàn thành những phân tử peptit nhỏ hơn. Enzim aminopeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân, thu được amino axit “đầu N” và phân tử peptit nhỏ hơn: CH CO R 1 H 3 N NH CH CO NH CH CO R 2 R 3 + + H 2 O Aminopeptitdaza CH COO R 1 H 3 N + + CH CO R 2 H 3 N NH CH CO R 3 + Enzim cacboxipeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân peptit thu được amino axit “đuôi C” và phân tử peptit nhỏ hơn: NH CH CO NH CH CO R 3 R 2 CH COO - R 1 NH Cacboxipeptitdaza NH CH CO NH CH COO - R 3 R 2 + CH COO - R 1 H 3 N + Một số enzim chỉ phân cắt liên kết peptit xác định. Thí dụ: Tripsin chỉ xúc tác cho phân cắt lien kết peptit sau gốc lysine và gốc arginin. Chimotripsin xúc tác cho sự phân cắt liên kết peptit sau các gốc phenylalanin, trytphan, tyrosin, leuxin, axit aspactic và axit glutamic. Peptit còn có phản ứng với 2,4-đinitroflorobenzen: Nhóm amino của gốc amino axit “đầu N” phản ứng của 2,4-đinitroflorobenzen thu được dẫn xuất 2,4-đinitrophenyl: 9 FO 2 N NO 2 + NH 2 CH CO NH CH CO R 1 R 2 25 0 C -HF O 2 N NO 2 NH CH CO NH CH CO R 1 R 2  PROTEIN - Ngoài một số phản ứng giống với peptit, protein còn có một số phản ứng đặc trưng như sau: Phản ứng xangtoproteic: Protein phản ứng với HNO 3 đặc tạo ra kết tủa màu vàng. Thực chất đây là phản ứng nitro hóa nhân thơm có trong protein như phenylalanin, tyrosin, typtophan. Thí dụ: phenylalanin OH CH 2 CH COOH NH 2 + HNO 3 OH O 2 N NO 2 CH 2 CH COOH NH 2 + H 2 O màu vàng Phản ứng ninhđrin: Protein tác dụng với dung dịch ninhđrin trong nước cho dung dịch màu xanh. Phản ứng này đặc trưng cho α-amino axit có trong phân tử protein. O O OH OH CHCOOHNH 2 R HO - O O O - O N + C O R H + CO 2 + 4H 2 O 2 Phản ứng với thuốc thử Folin – Xiocanto (hỗn hợp axit photphomolipđic và axit photphovonfamic) các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino axit này tham gia trong quá trình tạo phức màu xanh da trời. Các phản ứng đặc trưng khác của protein - Những phản ứng này có được là do sự có mặt của nhóm định chức hóa học xác định trong phân tử protein. Có thể sử dụng chúng đễ phát hiện amino axit, protein trong dung dịch. 10 [...]... thiết trong thức ăn cho mỗi lứa tuổi  Ngoài những vai trò trên của protein thì ngày nay các nhà nghiên cứu khoa học đã phát hiện ra một số vai trò khác của protein cũng rất quan trọng: Một họ protein gọi là đefensin được cho là bảo vệ cơ thể khỏi sự xâm nhập của vi khuẩn Năm 2003, một nhóm nhà khoa học tại Viện Ung Thư Quốc Gia (Mỹ) đã phất hiện làm cho long của mèo có màu đen, và tóc người có màu nâu... điều trị là tiêm insulin Tuy nhiên, insulin thường khiến một số tế bào thành mạch sinh trưởng quá mức, làm cho mạch máu bị hẹp lại,có thể gây hậu quả nghiêm trọng như các bệnh về tim Bên cạnh đó các nhà khoa học cũng đã phát hiện ra một chất có tên là C-Peptit, chất này giúp loại bỏ tác dụng phụ trong quá trình điều trị Cùng lúc sử dụng cả insulin và chất C-Peptit có thể giúp khống chế tốt hơn các triệu . khoa học đã phát hiện ra một số vai trò khác của protein cũng rất quan trọng: Một họ protein gọi là đefensin được cho là bảo vệ cơ thể khỏi sự xâm nhập của vi khuẩn. Năm 2003, một nhóm nhà khoa. mạch máu bị hẹp lại,có thể gây hậu quả nghiêm trọng như các bệnh về tim. Bên cạnh đó các nhà khoa học cũng đã phát hiện ra một chất có tên là C-Peptit, chất này giúp loại bỏ tác dụng phụ trong