Hoá Học Protid Hoá Học Protid ĐOÀN TRỌNG PHỤ HOÁ HỌC PROTID HOÁ HỌC PROTID Mở đầu Phần1 Aminoacid Phần2 Peptid Phần 3 Protein Phần 4 Proteid I- Thuật ngữ Protid, theo nghĩa rộng, bao gồm: - Aminoacid (AA) - Peptid - Protein - Proteid theo nghĩa hẹp, chỉ gồm: - protein - Proteid *Nay có xu hướng dùng protein Mở đầu Mở đầu II- Các chức năng chính của protid II- Các chức năng chính của protid 1- Cấu trúc/tạo hình: phần lớn protid (65%) 2- Xúc tác: các enzym (E), có một số AN có khả năng xúc tác như rRNA ,…. 3- Điều hoà: Hormon protid, E. dị lập thể, chất hoạt hoá, ức chế 4- Vận chuyển: - oxy: hemohlobin (Hb), myoglobin (Mb) - địên tử: các cytochrom (Cyt) 5- Co và vận động: myosin / cơ, dinein/lông và roi VK 6- Bảo vệ: Kháng thể (Ab), bổ thể (C), Interferon, E.đông máu, E. tiêu cục đông 7- Dinh dưỡng và dự trữ: Cung cấp 10% năng lương Dự trữ : ovalbumin/trứng, casein/sữa (là nguồn dự trữ thật sự) Cỏc loại Protid khác chỉ khi thật sự cần thì mới được huy động. Ngoài ra Protid cũng tham gia tạo áp lực keo thẩm thấu,tham gia điều hoà, duy trì áp suất,… III- Phân loại Protid III- Phân loại Protid 1- Theo cấu tạo hoá học: Protein: chỉ gồm các AA. Vd. Histon/ nhân Proteid = Protein + Nhóm ngoại (prosthetic) Proteid Nhóm ngoại Ví dụ Chromoproteid Chất màu Hb, Mb Gycoproteid Glucid Glycoprotein/S Lipoproteid Lipid Lipoprotein/S Phosphoproteid Phospho Casein/ sữa Metalloproteid Kim loại Một số enzym Nucleoproteid (NP) Acid nucleic (AN) Chromatin/NST 2- Theo hình thể Protid dạng cầu: albumin, globulin/ S Protid dạng sợi: collagen, elastin/TCLK 3- Ngoài ra còn: Theo nguồn gốc: protid ĐV,TV, VSV Theo chức năng : như đã nêu trên Theo điện tích: cationic, anionic… Phần 1 Phần 1 AMINOACID AMINOACID I-Khái niệm, cấu trúc, gọi tên 1- Khái niệm R- COO-H R – CH-COOH NH2 NH2 Aminoacid α-Aminoacid Có 20 AA thường gặp Còn có một số AA hiếm gặp 2- Cấu trúc: có ≥ 1*C (trừ Gly) Đồng phân lập thể: Dãy D và L COOH COOH H2N *C- H H-*C- NH2 R R L-aminoacid D-aminoacid Hoạt tính quang học: quay m.f.a.s.f.c sang phảI: (+) hoặc tráI (-) nhưng không phụ thuộc vào đồng phân L hay D nên khi viết tên đồng phân phải thêm dấu + hoặc – sau chữ L hoặc D VD: L(+)- Alanin Đồng phân L chiếm phần đa trong cơ thể, ít khi gặp đồng phân D. Hỗn hợp cả + và – gọi là hỗn hơp Racemic 3- Gọi tên, Viết tắt Gọi tên: Theo danh pháp hoá học/QT Theo tên thông thường Viết tắt : 3 chữ cái hoặc 1 chữ cái Vd. Alanin: α-aminopropionic acid, Ala (dùng trong hóa sinh) hoặc A (dùng trong sinh học phân tử) 1- Theo cấu tạo hoá học (gốc R) a- Aminoacid mạch không vòng + Trung tính: –COOH = –NH2 - Mạch thẳng: Gly, Ala - Mạch nhánh: Val, Leu, Ile - Chứa nhóm –OH: Ser, Thr - Chứa nhóm –SH: Cys, Met + Acid: –COOH > –NH2: Asp/Asn, Glu/Gln + Base: –COOH < –NH2: His, Pro, Hyp b- Mạch vòng + Chứa nhân thơm: Phe, Tyr, Trp/Try + Chứa dị vòng: His, Hyp, Pro II-Phân loại aminoacid II-Phân loại aminoacid a- AA sinh đường: những AA khi chuyển hoá tạo thành SPTG có thể tổng hợp Glucose/Glucid (14) Ala, Arg, Asp, Cys, Glu, Gly, His, Hyp, Met, Pro, Ser, Thr, Val b- AA sinh ceton:…-> SPTG có thể tổng hợp thể ceton/Lipid (1) Leu c- AA sinh đường và sinh ceton:…-> SPTG có thể sinh đường và sinh ceton (5) Ile. Val, Phe, Tyr, Trp 2- Theo chuyển hoá [...]... 4- Tính biến tính - Thay đổi cấu trúc nguyên thuỷ, mất các tính chất đặc trưng - Tác nhân: lý học (nhiệt độ cao, siêu âm, tia cực tím, bức xạ), hoá học (acid, base, muối kim loại nặng, d.m H.cơ) - Có thể thuận nghịch hoặc không - Có nhiều ứng dụng trong y sinh học 5- Tính đặc hiệu - Đặc hiệu loài - Đặc hiệu chức năng sinh học 6- Phản ứng hoá học - Phản ứng Biure - Phản ứng của AA Phần 4 PROTEID I-... R -CO - COOH NH2 + NH3 Tác dụng với HNO2 R-CH-COO- + HNO2 NH3 + → R-CH-COO- + H+ + H2O + N2 OH Tác dụng với: - DNFB (dinitrofluorobenzen) - PITC (phenyliosothiocyanat) - Dansylchlorid… tạo thành các dẫn xuất tương ứng được dùng trong phân tích trình tự AA * Phản ứng thuộc nhóm carboxyl (-COOH): R - CH - COOH NH2 - CO2 R - CH2 - NH2 Amin tạo thành amnin tương ứng, nhiều amin có hoạt tính sinh học: ... PEPTID I- Khái niệm, biểu diễn, gọi tên 1- Khái niệm: Khi ≥ 2 AA liên kết với nhau bằng LK peptid gồm < 100 AA 2- Biểu diễn: từ đầu N-tận tới đầu C-tận 3- Gọi tên: - theo thứ tự AA từ đầu N-tận tới đầu C-tận thay in = yl, AA C-tận giữ nguyên in Vd Gluthation = Glu-Cys-Gly = Glutamyl cysteyl glycin - Theo tên thông thường: Insulin, glucagon II- Tính chất 1- Lưỡng tính: do nhóm –COOH, -NH2 dư và gốc R 2- Phản... Asn,Cys, Glu Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr *: AA trở thành cần thiết khi tổng hợp không đủ III- Tính chất của aminoacid 1- Tính chất lý học - Có độ hoà tan khác nhau trong các d.môi khác nhau -> sắc ký phân bố AA - Có hoạt tính quang học 2- Tính chất hoá học a- Tính chất lưỡng tính: R- COOH + H + R – COO ← NH3+ NH3+ -H+ → NH2 R- COO Amphion AA tích điện, có thể phân chia bằng sắc ký trao đổi ion Mỗi AA có pHi... dịch có nồng độ Protid cao (>= 100mg) 3- Thuỷ phân: bằng acid hoặc enzym III- Các peptid sinh học 1- Các peptid hormon: - Dưới thị: RF, IF (yếu tố ức chế); vasopressin, oxytocin (dự trữ ở tuyến yên & giải phóng khi cần) - Tuyến yên: ACTH, MSH - Tuyến tuỵ: Insulin, glucagon, somatostatin - Cận giáp: parathormon (PTH), calcitonin - Đường tiêu hoá: gastrin, secretin, cholecystokinin… 2- Các peptid kháng... người S-S 1 H2N-Gly 6 7 11 20 S 1 H2N-Phe Asp-COOH S S 21 S 7 19 30 Thr-COOH Insulin người có 2 chuỗi PolyPeptid: A có 21 AA, B có 30 AA b- Cấu trúc bậc 2 - Kn: Sự xoắn lại, gấp khúc hoặc bó bện với nhau của chuỗi polypeptid - Liên kết: hydro là chủ yếu và lk không đồng hoá trị - Có 3 cấu hình cơ bản: * Cấu trúc xoắn lò xo α : xoắn đều theo chiều kim đồng hồ với góc xoắn 26º, mỗi vòng là 3,6 AA VD: α-Keratin... phân tử Protid không mang điện tích, AA dễ kết tủa ở pHi b- Các phản ứng hoá học * Phản ứng chung Phản ứng Ninhydrin: Đặc trưng cho α-aminoacid Ưd: định tính và định lượng AA Phản ứng tạo peptid: R1 H N H CH R2 C OH + H N CH H O R3 C OH + H N CH H O O _ 2H O 2 R1 H N H CH R2 C N O H CH R3 C N O H Liªn kÕt peptid CH C O C N OH + * Phản ứng thuộc nhóm amin (-NH2) Khử amin Khử amin-oxy hóa R - CH - COOH... là cấu trúc bậc 1 2- Có sự liên quan chặt chẽ giữa cấu trúc và chức năng thay đổi cấu trúc sẽ dẫn đến thay đổi chức năng, mất hoạt tính sinh học của protein -> bảo tồn cấu trúc để bảo tồn chức năng II- Tính chất của protein 1- Có TLPT lớn: không qua được màng bán thấm 2- Tính chất lưỡng tính: Tích điện Có pHi xác định: Ưd: điện di protein Có khả năng đệm: tạo thành hệ đệm protein 3- Tính hoà tan và... (oligomer), số dưới đơn vị (DĐV) thường chẵn - LK: hydro và không đồng hoá trị khác - Vd: cấu trúc bậc 4 của Hb Hem - α β Hèc trung t©m β - α Phức hợp vận chuyển điện tử trong hụ hấp tế bào cú những cấu trỳc cao hơn cấu trỳc bậc 4 nhưng chưa gọi là cấu trỳc bậc 5, nú gồm nhiều bậc liờn kết khỏc nhau Tổng quát * ý nghĩa 1- Mỗi protein tồn tại và thể hiện hoạt tính sinh học ở một bậc cấu trúc nào đó (bậc 1,... Hemoproteid 1- Hemoglobin a- Cấu trúc Gồm 4 DĐV, mỗi D ĐV gồm1chuỗi globin (α/β) gắn với 1 hem M V 1 2 N 8 3 M M Fe N N P V 7 N 4 O 6 5 P M N N Globin 2 *Hem: giống nhau gồm nhân Protoporphyrin IX gắn với Fe 2+ Protoporphyrin IX: 4 nhân pyrol đã thế, ký hiệu I,II,III,IV hoặc A,B,C,D nối với nhau bởi 4 cầu menten (= CH 2-) , ký hiệu α/β/γ/δ 4 nhóm methyl, M (-CH2-COOH) ở 1, 3, 5, 8 2 nhóm vinyly, V (-CH= CH-COOH) . Hoá Học Protid Hoá Học Protid ĐOÀN TRỌNG PHỤ HOÁ HỌC PROTID HOÁ HỌC PROTID Mở đầu Phần1 Aminoacid Phần2 Peptid Phần 3 Protein Phần 4 Proteid I- Thuật ngữ Protid, theo. không đủ 1- Tính chất lý học - Có độ hoà tan khác nhau trong các d.môi khác nhau -& gt; sắc ký phân bố AA - Có hoạt tính quang học 2- Tính chất hoá học a- Tính chất lưỡng tính: R- COOH +. thuộc nhóm amin (-NH2) Khử amin Khử amin-oxy hóa Tác dụng với HNO2 R-CH-COO- + HNO2 → R-CH-COO - + H + + H2O + N2 NH3 + OH Tác dụng với: - DNFB (dinitrofluorobenzen) - PITC (phenyliosothiocyanat) -