Thường vận tốc phản ứng enzyme tăng khi nhiệt độ tăng, tăng 10oC thì vận tốc tăng 1,4 – 2 lần. Quá 70oC, đa số enzyme mất hoạt tính
Nhiệt độ mà enzyme đạt vận tốc cực đại gọi là nhiệt độ tối thích (khác nhau tùy enzyme)
Nhiệt độ tối thích của enzyme tv (50-60oC) > enzyme đv (40-50oC) Một số enzyme có khả năng chịu nhiệt cao: papain
Nhiệt độ thấp ức chế hoạt tính E nhưng E có khả năng phục hồi hoạt tính trở lại khi đưa về nhiệt độ thích hợp (ứng dụng để bảo quản E)
Tương tác với các yếu tố khác: bản chất enzyme, pH môi trường, nồng độ cơ chất,…
Hoạ t t ín h enzy me [%]
27
Ảnh hưởng của pH
Enzyme hoạt động mạnh nhất ở 1 giá trị pH nhất định gọi là pH tối thích (tùy thuộc bản chất protein)
Enzyme nhạy cảm với sự thay đổi pH, thường tối thích ở khoảng acid yếu, trung tính hay kiềm yếu. Ex. Amylase khoảng 5, protease của dứa khoảng 6
pH quá cao hoặc quá thấp đều bất lợi vì ảnh hưởng lên sự phân cực của cả enzyme và cơ chất
* Chất kiềm hãm
Là những chất khi cho vào môi trường làm cho hoạt động của E giảm đi, hoặc hoạt tính = 0.
Thông thường các chất kiềm hãm có thể là muối của KL nặng (Cu, Pb, Hg) hoặc TCA (acid tricloacetic); tanin; acid mạnh; kiềm mạnh; formol. Dựa vào mức độ kiềm hãm, có thể chia chất kiềm hãm ra các loại như sau:
-Kiềm hãm thuận nghịch:. khi ta tách bỏ chất kiềm hãm thì E trở lại hoạt động
- Kiềm hãm bất thuận nghịch: khi ta tách bỏ chất kiềm hãm thì E không trở lại hoạt động.
29
Khi trong trường hợp S và I tương tự nhau thì E sẽ tác động với cả S và I.
Theo pt (1) thì ES là phức không bền và sẽ phân giải ngay tạo sản phẩm P và giải phóng E.
Theo pt (2) thì E + I thành phức EI là phức bền. Vì vậy 1 lượng E bị giam giữ lại, làm giảm nồng độ E chung → giảm hoạt tính và nồng độ E.
Vd:
a.Malonic là chất kìm hãm. Cạnh tranh của E = Suxinat- Dehydrogenase (với S là a.suxinic)
-Kiềm hãm cạnh tranh: khi chất kìm hãm có cấu tạo tương tự cơ chất.
Vd: I: chất kìm hãm; S: cơ chất; E:enzyme E + S → ES → P + E (1)