Trước đây chúng ta biết đến legumain chỉ có trong động vật không xương sống. Hiện nay các nhà nghiên cứu đã phát hiện legumain có cả trong động vật có vú, nó được biết đến như là endopeptidase lysosomal. Ở động vật có vú legumain ức chế bởi chế bởi iodoacetamide và maleimides, nhưng không bị ảnh hưởng bởi hợp chất E64. E64 là một chất ức chế mạnh của cystein peptidases của họ C1
cũng như cathepsins B, H, L, nhưng 10µM E64 không ảnh hưởng đáng kể tới tỉ Hình 1.5: Cấu trúc không gian của legumain
lệ thủy phân của Z-Ala-Ala-Asn-NHMec bằng mô chiết xuất. trong tất cả trường hợp. hoạt tính của legumain bị ức chế hoàn toàn bởi 50nM ovocystatin. Các legumain của động vật có vú liên quan đến việc xử lý các chuỗi axitamin và protein của vi khuẩn nội sinh cho lớp MHCII trình bày trong các hệ thống lysosomal / endosomal.
Sự thủy phân các liên kết asparaginyl là quan trọng trong quá trình dịch mã của hydrolysis ty thể. Ví dụ, sự phân hủy tạo ra 2 chuỗi của cathesins B và H, và đây cũng là sự thủy phân của liên kết asparaginyl trong sự xử lý cathepsin D lợn và β-N-acetylhexosaminidase. Cho đến bây giờ điều này vẫn chưa chỉ ra rằng peptidase có thể chịu trách nhiệm cho điều này, nhưng chúng ta có thể đề xướng rằng đó là legumain.
Legumain có thể được tiết ra từ các tế bào. ở pH trung hòa enzyme không ổn định có thể có khả năng giới hạn hoạt tính ngoài tế bào của nó, có lẽ ngoại trừ trong một môi trường acid hóa quanh tế bào. Enzyme này hoạt động ở pH tối ưu trong khoảng 5,5.