Tiến hành tinh chế ovalbumin từ lòng trắng trứng theo quy trình đã hoàn thiện, được mô tả trong hình 3.5 với khối lượng lòng trắng trứng ban đầu là 300g. Định lượng ovalbumin trong sản phẩm đông khô theo phương pháp mô tả trong mục 2.3.2.2, đánh giá hiệu suất tinh chế theo phương pháp mô tả trong mục 2.3.2.3, đánh giá độ tinh khiết của ovalbumin tinh chế được theo phương pháp mô tả trong mục 2.3.2.4. Kết quả được thể hiện trong bảng 3.4:
Bảng 3.4. Hiệu suất tinh chế và độ tinh khiết của ovalbumin với quy mô tinh chế 300 g lòng trắng trứng
Khối lượng ovalbumin trong sản phẩm đông khô
(g)
Hiệu suất (%) Độ tinh khiết (%)
15,69 88,45 89,67
Nhận xét: Khi nâng cấp quy mô tinh chế với khối lượng nguyên liệu lòng
trắng trứng ban đầu là 300g, hiệu suất tinh chế ovalbumin tăng từ 87,33% lên 88,45%, độ tinh khiết của ovalbumin thu được giảm từ 91,03% còn 89,67%. Các giá trị này thay đổi nhưng không đáng kể.
KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ KẾT LUẬN
Sau quá trình nghiên cứu và làm thực nghiệm, nhóm nghiên cứu của chúng tôi đã thu được kết quả như sau:
- Tinh chế được ovalbumin từ lòng trắng trứng bằng phương pháp loại từng bước các protein có trong lòng trắng trứng.
- Ovalbumin tinh chế được có độ tinh khiết tương đối cao (trên 89,67%) và hiệu suất quá trình tinh chế trên 87%.
KIẾN NGHỊ
Do hạn chế về thời gian, kết quả của khóa luận chỉ mới bước đầu xây dựng được quy trình tinh chế ovalbumin từ lòng trắng trứng, để đánh giá chính xác hơn hiệu quả của phương pháp, nhóm nghiên cứu của chúng tôi đưa ra một số đề xuất như sau:
- Tiếp tục nghiên cứu hoàn thiện quy trình tối ưu tinh chế ovalbumin từ lòng trắng trứng nhằm tăng độ tinh sạch của sản phẩm.
- Tiếp tục xây dựng phương pháp đánh giá và định lượng ovalbumin có độ chính xác cao hơn bằng sắc kí lỏng hiệu năng cao (HPLC).
- Đồng thời, các protein khác như ovotransferrin, ovomucin và lysozym đều có tiềm năng cao sử dụng trong dược phẩm, các protein này hoàn toàn có thể được phân lập đồng thời cùng với ovalbumin. Do đó, nhóm nghiên cứu của chúng tôi đề xuất sử dụng phương pháp này để tinh chế kết hợp nhiều protein trong lòng trắng trứng nhằm mục đích sử dụng trong dược phẩm.
TÀI LIỆU THAM KHẢO Tài liệu Tiếng Việt:
1. Lê Ngọc Tú (2002), Hóa sinh công nghiệp, Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ
thuật, Hà Nội.
Tài liệu Tiếng Anh
2. Abeyrathne E. D., Lee H. Y., Ahn D. U. (2013),"Egg white proteins and their potential use in food processing or as nutraceutical and pharmaceutical agents - A review", Poultry Science, 92(12), 3292-3299.
3. Abeyrathne E., Lee H. Y., Ahn D. U. (2013), "Sequential separation of lysozyme, ovomucin, ovotransferrin, and ovalbumin fromm egg white",
Poultry Science Association, 93, 1001-1009.
4. Abeyrathne N., Lee H. Y., Ahn D. U. (2013), "Sequential Separation of Lysozyme and Ovalbumin from Chicken Egg White", Korean Journal for Food Science of Animal Resources, 33(1), 501-507.
5. Alleoni A. C. (2006)"Albumen protein and functional properties of gelation and foaming", Scientia Agricola, 63(3), 291-198.
6. Babini G. S., Livermore D. M. (2000), "Effect of conalbumin on the activity of Syn 2190, a 1,5 dihydroxy-4-pyridon monobactam inhibitor of AmpC beta-lactamase", Journal of Antimicrobial Chemotherapy, 45, 105-
109.
7. Burley R. W., Vadehra D. (1989), The Avian Egg, Chemistry and Biology, Wiley-Interscience, New York.
8. Chick H., Martin C. J. (1913), "The Precipitation of egg albumin by ammonium sulfate. A contribution to the theory of the “Salting Out” of proteins", Biochemical Journal, 7, 380-398.
9. Cotterill O. J., Geiger S., G. (1977), "Egg product yield trends from shell
eggs", Poultry Science, 56, 1027-1031.
10. Datta D., Bhattacharjee S. et al. (2009), "Separation of ovalbumin from chicken egg white using two-stage ultrafiltration technique", Separation and Purification Technology, 66, 353-361.
11. Desert C., Guérin-Dubiard C., Nau F., Val F., Val F., Mallard J. (2001), "Comparison of different electrophoretic separations of hen egg white proteins", Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49, 4553–4561. 12. Fang J., H.Ma M., Qiu N., Wu X. (2011), "Analysis of the Low-Molecular
Weight Protein Profile of Egg-White and its Changes during Early Chicken Embryological Development", Verlag der Zeitschrift für Naturforschung, 67c, 208-214.
13. Geng F., Huang Q. et al (2012), "Co-purification of chicken egg white proteins using polyethylene glycol precipitation and anion-exchange chromatography", Separation and Purification Technology, 96, 75-80. 14. Hopkins F. G. (1900), "On the separation of a pure albumin from egg
white", The Journal of Physiology, 25, 306-330.
15. Hoppe A., Zeece M. G. (2010), "Examination of egg white proteins and effects of high pressure on select physical and functional properties",
Semantic Scholar, 1-112.
16. Houpalahti R., Fandino R. L., Anton M. (2007), Egg White Compounds,
Spinger, New York.
17. Hungtinton J., Stein P. (2001), "Structure and properties of ovalbumin",
Journal of Chromatography, 756, 189-198.
18. Kovacs-Nolan J., Phillips M., Mine Y. (2005), "Review: Advances in the value of eggs and egg components for human health", Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53, 8421-8434.
19. Littlefield V. D, Hills B. (1937), Process of Preparing Dried Egg Albumin, United States Patent Office.
20. Mann K., Mann M. (2011), "In-depth analysis of the chicken egg white proteome using an LTQ Orbitrap Velos", Proteome Science, 9, 7.
21. Mine Y. (2002), "Recent advances in egg protein functionality in the food system", World’s Poultry ScienceJournal, 58, 31-39.
22. Mine Y., Kovacs-Nolan J. (2004), "Biologically Active Hen Egg Components In Human Health and Disease", Journal of Pourtry Science, 41, 1-29.
23. Mine Y., Kovacs-Nolan J. (2006), "New insights in biologically active proteins and peptides derived from hen egg", World’s Poultry Science Association, 62, 87-97.
24. Mine Y., Yang M. (2008), "Recent advances in the understanding of egg allergens: Basic, industrial, and clinical perspectives", Journal of Agricultural and Food Chemistry, 56 (13), 4874.
25. Nerli B., Espariz M., Picó G. (2001), "Thermodynamic study of forces involved in bovine serum albumin and ovalbumin partitioning in aqueous two-phase systems", Biotechnology and Bioengineering, 72, 468-474.
26. Ngarize S., Herman H., Adams A., Howell N. (2004), "Comparison of changes in the secondary structure of unheated, heated, and high-pressure- treated ss-lactoglobulin and ovalbumin proteins using Fourier transform Raman spectroscopy and self-deconvolution", Journal of Agricultural and Food, 52 (21), 6470-6477.
27. Osward N., Kennedy S., Hogan M., Cartwright M. (2012), 10 Things Every
Molecular Biologist Should Know, Science Square Ltd, Edinburgh.
28. Pereira M., Cruz R. A., Almeida M. R., Lima A. S., Coutinho A., Freire M. G. (2016), "Single-Step Purification of Ovalbumin from Egg White Using Aqueous Biphasic Systems", Process Biochemistr, 16, 1-47.
29. Radziejewska R. C., Lesnierowski G., Kijowski J. (2008), "Properties and application of egg white lysozyme and its modified preparations-A review",
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 58, 5-10.
30. Saravana S., Rao I., Nair B., Ramasami T. (2008), "Aqueous two-phase poly(ethylene glycol)–poly(acrylic acid) system for protein partitioning: Influence of molecular weight, pH and temperature", Process Biochemistry, 43, 905-911.
31. Sethi A., Sher M., et al (2013), "Albumin as a drug deliver and diagnostic tool and its market approved products", Acta Poloniae Pharmaceutical Drug Research, 70 (4), 597-600.
32. Stoscheck C. M. (1990), Guide to Pretein Purification, Academic Press. 33. Valenti P., Antonini G., Fanelli M. R., et al (1982), "Antibacterial activity
of matrix-bound ovotransferrin", Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 21, 840-841.
34. Watkins B. (1995), Egg Science and Technology, CRC Press, New York.
35. Zhi W-B., Deng Q.-Y., Song J.-N., Quyang F. (2005), "Purification of
ovalbumin from hen egg white by high-speed counter-current aqueous two- phase chromatography", Chinese Journal of Biotechnology, 21, 129-134.
