amin khổng lồ: 20n (0.25điểm)
Phân loại theo nhiều cách:
• Theo độ hịa tan (0.25điểm)
• Theo hình dạng (0.25điểm) • Theo tính chất lý học (0.25điểm)
• Theo chức năng và cấu trúc khơng gian 3 chiều (0.25điểm)
• 1. Dựa vào độ hịa tan của protein chia làm các loại sau: (0.25điểm) • 1. Albumins: gồm các loại protein tan trong nước tinh khiết, cĩ hình
cầu, gồm nhiều loại enzyme (0.25điểm).
• 2. Globulins: tan trong muối lỗng, cĩ hình cầu (thường NaCl)
(0.25điểm)
• 3. Prolamines: khơng tan trong nước, tan trong cồn 50%-90%
(0.25điểm)
• 4. Glutelins: khơng tan trong hầu hết các dung mơi, tan trong acid và kiềm lỗng (0.25đ)
• 5. Protamines: khơng dựa trên độ hịa tan, phân tử lượng nhỏ, Arg chiếm 80%, khơng cĩ Cys (0.25điểm)
• 6. Histonprotein trung tính, cĩ thành phần cấu tạo của; DNA; chủ yếu là acid amin bazơ (aa’s) > 90% Arg, Lys, His (0.25điểm)
• 7. Scleroproteins: khơng tan trong hầu hết dung mơi.
• fibrous structure cĩ trong các mơ sụn, mơ liên kết (0.25điểm) • ( cartilage & connective tissue)
Collagen – nhiều Gly, Pro & no Cys; khi đun sơi tạo gelatin Keratins - proteins của tĩc và da; nhiều acid bazơ Cys cao
(0.25điểm)
• Việc phân lọai này giúp cho việc nghiên cứu được thuận lợi: giúp cho người nghiên cứu protein tìm được đúng các lọai hĩa chất, dung mơi hịa tan từng lọai protein trong qúa trình chiết xuất, tinh sạch.
(0.25điểm)
• 2. Tầm quan trọng của cấu trúc bậc một
• Xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học, tính chất hĩa lý (0.25điểm) • Là cơ sở để xác định cấu trúc khơng gian của protein (dựa vào cấu
trúc khơng gian của protein tương đồng xác định liên kết disulfit)
(0.25điểm)
• Giúp nghiên cứu bệnh lý phân tử, ví dụ: bệnh thiếu máu hồng cầu lưỡi liềm (Beta-hem: Val thay Glu)
• Là phiên bản dịch mã di truyền: lịch sử tiến hĩa (ví dụ: xitochrom C của 80 lồi, qua 1500 triệu năm cĩ 26/104 gốc aa và đoạn 70-80 hồn tồn khơng thay đổi) (0.25điểm)