Tác động của môi trường lên hoạt tính enzyme

Một phần của tài liệu Vi sinh vật - Khái niệm chung về trao đổi chất ở Vi sinh vật pps (Trang 26 - 28)

Hoạt tính enzyme thay đổi rõ rệt với sự thay đổi của các yếu tố môi trường mà một trong các yếu tố quan trọng nhất là nồng độ cơ chất. Như ta đã biết, nồng độ các cơ chất bên trong tế bào thường thấp. Ở nồng độ cơ chất rất thấp enzyme chậm

tạo thành sản phẩm do ít khi được tiếp xúc với phân tử cơ chất. Nếu có mặt nhiều

phân tử cơ chất hơn enzyme sẽ liên kết cơ chất thường xuyên hơn và tốc độ phản ứng (thường được thể hiện như tốc độ tạo thành sản phẩm) cũng lớn hơn ở nồng

độ cơ chất thấp hơn. Do đó tốc độ của một phản ứng do enzyme xúc tác tăng lên

theo nồng độ cơ chất (Hình 16.17).

Tuy nhiên nếu tiếp tục tăng nồng độ cơ chất thì tốc độ phản ứng cũng không tăng nữa vì các phân tử enzyme đã bão hoà cơ chất và đang chuyển hoá cơ chất

thành sản phẩm với tốc độ cực đại (Vmax). Đường cong của nồng độ cơ chất bây

giờ sẽ là đường hyperbole (Hình 16.17). Để biết được nồng độ cơ chất mà một

enzyme cần để hoạt động thích hợp người ta thường dùng hằng số Michaelis (Km).

Đây là nồng độ cơ chất enzyme cần để thực hiện được một nửa tốc độ cực đại và

được dùng như một đại lượng đo ái lực thực sự của một enzyme đối với cơ chất.

Giá trị Km càng thấp có ý nghĩa là nồng độ cơ chất mà enzyme xúc tác phản ứng

cũng càng thấp.Hoạt tính enzyme cũng thay đổi theo sự thay đổi của pH và nhiệt độ (hình 16.18).

Hình 16.17. Động học Michaelis-Menten

Velocity= tốc độ, Substrate concentration: nồng độ cơ chất

Sự phụ thuộc của hoạt tính enzyme vào nồng độ cơ chất. Đường cong cơ chất ở đây khớp với phương trình Michaelis-Menten cho trong hình; phương trình này liên kết tốc độ phản ứng (v) với nồng độ cơ chất (S) khi sử dụng tốc độ cực đại và

hằng số Michaelis (Km). Km = nồng độ cơ chất enzyme cần để hoạt động ở nửa tốc độ cực đại. Vmax = tốc độ tạo thành sản phẩm khi enzyme được bão hòa cơ chất và hoạt động nhanh tối đa. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

Mỗi enzyme hoạt động mạnh nhất ở một pH thích hợp nhất. Khi pH chệch xa

khỏi giá trị tối thích hoạt tính của enzyme sẽ giảm đi và enzyme có thể bị hư hại.

Với nhiệt độ enzyme cũng có giá trị tối thích cho hoạt tính cực đại. Nếu nhiệt độ tăng quá cao so với giá trị tối thích cấu trúc của enzyme sẽ bị huỷ hoại và enzyme mất hoạt tính. Hiện tượng biến tính (denaturation) này của enzyme có thể là hậu

quả của các giá trị quá độ (tột cùng) của pH và nhiệt độ hoặc các yếu tố khác. Các

giá trị tối thích của pH và nhiệt độ của các enzyme vi sinh vật thường phản ánh pH

và nhiệt độ nơi sống của chúng. Do đó, ta dễ hiểu, các vi khuẩn sinh trưởng tốt

nhất ở nhiệt độ cao thường có các enzyme với nhiệt độ tối thích cao và độ bền

nhiệt độ lớn.

Hình 16.18: pH, nhiệt độ và hoạt tính enzyme

Sự thay đổi hoạt tính enzyme cùng với những thay đổi trong pH và nhiệt độ. Phạm vi pH và nhiệt độ ở đây chỉ là tượng trưng. Các enzyme khác nhau về vị trí của điểm tối thích và hình dạng của các đường cong pH và nhiệt độ. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

Một phần của tài liệu Vi sinh vật - Khái niệm chung về trao đổi chất ở Vi sinh vật pps (Trang 26 - 28)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(42 trang)