TÍNH CỦA CHÚNG BẰNG CÁCH THAY ĐỔI CẤU

Một phần của tài liệu NĂNG LƯỢNG, ENZIM VÀ QUÁ TRÌNH CHUYỂN HÓA pot (Trang 30 - 34)

HÌNH

Hoạt độ của enzym được điều khiển bằng chất ức chế Các

chất ức chế khác nhau có thể liên kết với enzym, làm chậm

tốc độ của phản ứng. Một vài chất ức chế có sẵn trong tế

bào, một số khác do từ bên ngoài. Các chất ức chế có sắn

trong tế bào thì điều khiển quá trình chuyển hóa, còn từ bên ngoài thì có thể do điều trị bệnh.Có một vài chất ức chế enzym băang cách gắn vào nó.Một vài hiệu quả do chúng

tạo ra tức là chúng có thể trở thành tự do.Sự chuyển hóa có

sự tham gia của nhữngchất có sẵn trong tế bào làm tăng tốc độ phản ứng enzym.

Chất ức chế không thuận nghịch

Một số chất ức chế liên kết với enzym tại trung tâm hoạt động, nó sẽ liên tục ức chế hoạt động của enzym . Ở phần đầu của chương chúng tôi đã mô tả Aspirin, một chất có

nhóm acetyl ảnh hưởng tới serine tại vị trí hoạt động của cylooxydase, ngăn cản serin tham gia xúc tác. Một vài ví

dụ về chất ức chế không thuận nghịch làDIPF, nó cũng

phản ứng với serin. DIPF là chất ức chế của enzym

acetylcholinase, một enzym cần thiết cho truyền xung đông

thần kinh của tế bào thần kinh đến tế bào khác.Bởi vì ảnh hưởng của DIPF đến acetylcholinase.DIPF và các chất

tương tự như nó đã được phân loại goi là gây độc thần kinh.

Một trong số chúng là Sarin, đã được sử dụng trong tấn công đường ngầm TOKYO 1995. Việc sử dụng rông rãi thuốc trừ sâu malathion, là dẫn xuất của DIPF mà nó sẽ ức

chế acetylcholinase của côn trùng, chứ không phải enzym

mammalian.

Chất ức chế thuận nghịch Không phải tất cả các chất ức chế đều là không thuận nghịch. Một vài chất ức chế liên kết không đồng hóa trị tại trung tâm hoạt động chưa đủ làm

thay đổi trung tâm hoạt động.Trong khi có một chất có

trong trung tâm hoạt động thì cơ chất không thể vào trung tâm hoạt động. Vì vậy chất ức chế kéo dài thời gian hoạt động của enzym, ngăn cản phản ứng xảy ra. Chất đó gọi là

ức chế thuận nghịch. Bởi vì chúng cạnh tranh với cơ chất

xuống, nó sẽ bị loại khỏi trung tâm hoạt động , khi đó

enzym hoạt động trở lại.

Enzymsuccunate dehydrogenase là một chất ức chế thuận

nghịch.Enzym này được tìm thấy ở ty thể, xúc tác chuyển

hóa succinate thành fumarate.Chất ức chế thứ 3,

oxaloacetat tương tự như succinate.(thiue).Một enzym

không thể gắn succinate cho đến khi oxaloacetat ra khỏi

trung tâm hoạt động của enzym, nó có thể xuất hiện nhiều cơ chất thêm vào. Một vài chất ức chế không kết hợp với

trung tâm hoạt động của enzym gọi là chất ức chế không

cạnh tranh. Chất ức chế không cạnh trạnh chỉ liên kết tại

một vị trí trong trung tâm hoạt động.Liên kết của chúng là thích hợp với enzym bằng cách thay đổi trung tâm hoạt động của enzym.Trong trường hợp này cơ chất vẫn liên kết

với trung tâm hoạt động nhưng tốc độ tạo sản phẩm giảm

xuống.Chất ức chế không cạnh tranh giống chất ức chế

cạnh trạnh, chúng có những mặt tích cực.

hình6.18 : Ức chế thuận nghịch : a) ức chế cạnh tranh : gắn

dehydrogenase, oxaloacetate là chất ức chế cạnh tranh với cơ chất succinate b) ức chế không cạnh tranh : gắn tạm thời

tại 1 vị trí hoạt hóa khác của enzyme, nhưng vẫn bất hoạt

chức năng enzyme.

Allosteric effects regulate metabolism

CÁC HIỆU ỨNG BIẾN CẤU ĐIỀU HÒA QUÁ TRÌNH CHUYỂN HOÁ

Enzymes are affected by their environment

ENZYME BỊ TÁC ĐỘNG BỞI MÔI TRƯỜNG Các

enzyme cho phép các tế bào thực hiện các phản ứng hóa học và tiến hành các quá trinh phức hợp một c1ch nhanh

chóng mà không cần các tác nhân như nhiệt độ và nồng độ

pH trong phòng thí nghiệm. Tuy nhiên, do có ba loại cấu

trúc thứ nguyên cà tính chất hóa học của emzyme nên nó có

độ nhạy rất cao đối với nhiệt độ và nồng độ pH. Chúng ta đã nói rõ về các ảnh hưởng thông thường của các nhân tố môi trường lên protein trong chương 3. Bây giờ chúng ta sẽ

kiễm tra ảnh hửong của chúng đến chức năng của enzyme

tức nhiện là dực vào cấu trúc là tính chất hóa học của

enzyme. Ảnh hưởng của pH lên hoạt tính của enzyme Ảnh hưởng của nhiệt độ lên hoạt tính của enzyme

Một phần của tài liệu NĂNG LƯỢNG, ENZIM VÀ QUÁ TRÌNH CHUYỂN HÓA pot (Trang 30 - 34)