Bài 17 Khái niệm chung về trao đổi chất ở Vi sinh vật 16.1 NĂNG LƯỢNG
16.2.3. Tác động của môi trường lên hoạt tính enzyme
Hoạt tính enzyme thay đổi rõ rệt với sự thay đổi của các yếu tố môi trường mà một trong các yếu tố quan trọng nhất là nồng độ cơ chất. Như ta đã biết, nồng độ các cơ chất bên trong tế bào thường thấp. Ở nồng độ cơ chất rất thấp enzyme chậm tạo thành sản phẩm do ít khi được tiếp xúc với phân tử cơ chất. Nếu có mặt nhiều phân tử cơ chất hơn enzyme sẽ liên kết cơ chất thường xuyên hơn và tốc độ phản ứng (thường được thể hiện như tốc độ tạo thành sản phẩm) cũng lớn hơn ở nồng độ cơ chất thấp hơn. Do đó tốc độ của một phản ứng do enzyme xúc tác tăng lên theo nồng độ cơ chất (Hình 16.17).
Tuy nhiên nếu tiếp tục tăng nồng độ cơ chất thì tốc độ phản ứng cũng không tăng nữa vì các phân tử enzyme đã bão hoà cơ chất và đang chuyển hoá cơ chất thành sản phẩm với tốc độ cực đại (Vmax). Đường cong của nồng độ cơ chất bây giờ sẽ là đường hyperbole (Hình 16.17). Để biết được nồng độ cơ chất mà một enzyme cần để hoạt động thích hợp người ta thường dùng hằng số Michaelis (Km). Đây là nồng độ cơ chất enzyme cần để thực hiện được một nửa tốc độ cực đại và được dùng như một đại lượng đo ái lực thực sự của một enzyme đối với cơ chất. Giá trị Km càng thấp có ý nghĩa là nồng độ cơ chất mà enzyme xúc tác phản ứng cũng càng thấp.Hoạt tính enzyme cũng thay đổi theo sự thay đổi của pH và nhiệt độ (hình 16.18).
Hình 16.17. Động học Michaelis-Menten
Sự phụ thuộc của hoạt tính enzyme vào nồng độ cơ chất. Đường cong cơ chất ở đây khớp với phương trình Michaelis-Menten cho trong hình; phương trình này liên kết tốc độ phản ứng (v) với nồng độ cơ chất (S) khi sử dụng tốc độ cực đại và hằng số Michaelis (Km). Km = nồng độ cơ chất enzyme cần để hoạt động ở nửa tốc độ cực đại. Vmax = tốc độ tạo thành sản phẩm khi enzyme được bão hòa cơ chất và hoạt động nhanh tối đa. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)
Mỗi enzyme hoạt động mạnh nhất ở một pH thích hợp nhất. Khi pH chệch xa khỏi giá trị tối thích hoạt tính của enzyme sẽ giảm đi và enzyme có thể bị hư hại. Với nhiệt độ enzyme cũng có giá trị tối thích cho hoạt tính cực đại. Nếu nhiệt độ tăng quá cao so với giá trị tối thích cấu trúc của enzyme sẽ bị huỷ hoại và enzyme mất hoạt tính. Hiện tượng biến tính (denaturation) này của enzyme có thể là hậu quả của các giá trị quá độ (tột cùng) của pH và nhiệt độ hoặc các yếu tố khác. Các giá trị tối thích của pH và nhiệt độ của các enzyme vi sinh vật thường phản ánh pH và nhiệt độ nơi sống của chúng. Do đó, ta dễ hiểu, các vi khuẩn sinh trưởng tốt nhất ở nhiệt độ cao thường có các enzyme với nhiệt độ tối thích cao và độ bền nhiệt độ lớn.
Hình 16.18: pH, nhiệt độ và hoạt tính enzyme
Sự thay đổi hoạt tính enzyme cùng với những thay đổi trong pH và nhiệt độ. Phạm vi pH và nhiệt độ ở đây chỉ là tượng trưng. Các enzyme khác nhau về vị trí của điểm tối thích và hình dạng của các đường cong pH và nhiệt độ. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)