phân tử, thực hiện hầu hết các quá trình phức tạp của tế bào bằng cách tích hợp những chức năng riêng lẻ thành một chỉnh thể thống nhất.
2.6. Gấp nếp của protein
2.6.1. Mặt phẳng liên kết peptide hạn chế hình dạng của protein
- Mặt phẳng liên kết peptide hạn chế phương thức gấp nếp của chuổi polypeptide và là đặc trưng cấu trúc rất quan trọng của chuỗi này.
- Liên kết peptide không thể tự quay quanh nó. Do vậy biến thiên cấu hình của chuỗi polypeptide chỉ do độ linh động của khung quyết định.
2.6.2 Trình tự aa mã hoá thông tin gấp nếp của protein
- Các ràng buộc trong góc liên kết mạch khung dường như gây ra hạn chế rất lớn đối với cấu hình của protein, tuy trên lý thuyến thì một chuỗi polypeptide rất ngắn vẫn có thể mang nhiều hình dạng khác nhau. Nhưng thực tế mọi protein chỉ có 1 hoặc 1 số rất ít cấu hình đặc trưng mang chức năng gọi là cấu hình tự nhiên. cấu hình này là cấu hình bền nhất và có năng lượng tự do thấp nhất.
* Chaperone thúc đẩy quá trình gấp nếp in vivo của protein in vivo của protein
chaperone phân tử gắn và ổn định protein chưa gấp nếp hay đã một phần nào gấp nếp, do đó ngăn chặn các protein này kết tụ và phân huỷ.
Tương tự với chapronin: tạo thành hốc gấp nếp nhỏ. Trong hốc này protein chưa gấp nếp bị cô lập, mang lại thời gian và môi trường thích hợp để nó gấp nếp chính xác.
* Sự gấp nếp khác biệt của protein có thể liên quan đến bệnh
Protein có thể gấp nếp thành các cấu trúc lập thể khác nhau do biến đổi cộng hoá trị không thích hợp sau khi tổng hơp hoặc các lý do khác.
Sự "gấp nếp sai" không chỉ làm protein mất chức năng thông thường mà còn hướng nó tới quá trình phân huỷ protein. Tuy nhiên, nếu quá trình phân huỷ không xảy ra hoặc xảy ra không hoàn toàn thì những protein này có thể tích luỹ và góp phần vào một số bệnh thoái hoá được đặc trưng bởi sự có mặt của các mảng protein không hoà tan trong nhiều cơ quan bao gồm gan và não.