VI. PORPHYRIN:
Đường cong phân ly Hb – Oxy
• Ở phần PO2 thấp (nơi HbO2 nhả O2 cho mô): đường cong rất dốc 1 sự thay đổi nhỏ của PO2 sẽ làm thay đổi sự giao O2 cho mô một cách đáng kể => giúp hằng định PO2/mô.
• Ở phần PO2 cao (nơi Hb lấy O2 từ phổi) đường cong tà:
PO2 : 60 mmHg bão hòa Hb với O2: 89%
PO2 : từ 500 trở lên thì độ bão hòa HbO2 cũng chỉ 100%
PO2 môi trường, phế nang có thể thay đổi nhiều nhưng độ bão hòa HbO2 và lượng O2
giao mô không bị giao động lắm.
PO2 mô ổn định
Hb có tính đệm giúp PO2/mô ổn định, đảm bảo sự hằng định nội môi.
• Vị trí bình thường của đường cong tùy thuộc vào:
Oxy và deoxyhemoglobin
• Lệch phải (dễ nhả O2) 2,3 – DPG cao H+ cao CO2 cao HbS • Lệch trái (dễ gắn O2) 2,3 – DPG thấp HbF 3.2 Kết hợp với CO2 tạo CO2Hb:CO2 sản phẩm chuyển hóa ở các mô thải ra ngoài Máu TM: 50 – 60 ml CO2/100ml máu
Máu ĐM: 50 – 53 ml CO2/100ml máu
Ở PO2 = 40 mmHg, 370C, chỉ 2,9 ml CO2 hòa tan phải vận chuyển bằng nhiều cách.
a) Hb kết hợp trực tiếp với CO2: qua nhóm NH2 tự do của Globin tạo thành HbCO2
R – NH2 + CO2 R – NH – COOHỞ mô: PO2 = 46 mmHg: phản ứng theo chiều thuận Ở mô: PO2 = 46 mmHg: phản ứng theo chiều thuận
Ở phổi: PO2 = 36mmHg: phản ứng theo chiều nghịch
b) Hb vận chuyển gián tiếp CO2:
CO2 thẩm thấu từ các mô vào máu
H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi β của Hb tự do (vừa giải phóng O2) tạo Hb2H+
đến phổi: H+ được giải phóng + HCO3- H2CO3
H2CO3 CO2 + H2O
3.3 Kết hợp với CO : tạo HbCO rất bền vững
CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so với Oxy
CO có thể đẩy O2 ra khỏi HbO2
Hb + CO HbCO
HbO2 + CO HbCO + O2 3.4 Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb) :
Tính chất của một catalase:
Giảm Hb trong hồng cầu do bất kỳ bất thường nào trong bất kỳ thành phần nào của Hb đều dẫn đến tình trạng thiếu máu, từ đó mà thiếu Oxy cung cấp cho mô.
