Tính chất chức năng duy nhất và đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành 1 bột nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường. Chính đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men và nướng, bột nhão chuyển hóa thành bánh mì. Trong bột mì, ngoài các protein của gluten (gliađin và glutenin) còn có các hạt tinh bột, các pentozan, các lipit có cực và không cực và các protein hòa tan. Tất cả những chất này đều góp phần vào việc tạo ra mạng lưới của bột nhão và (hoặc) kết cấu cuối cùng của bánh mì. Gliađin và glutenin thường chiếm 1 tỉ lượng rất cao (75-95%) trong gluten. Kích thước phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn các tính chất kĩ thuật của gluten.
Trước hết, gliađin và glutenin có chứa ít axit amin ion hóa được nên chúng hòa tan kém trong dung dịch nước trung tính, nhưng lại giàu glutamin (trên 33% trọng lượng) và các axit amin chứa nhóm hydroxil do đó làm cho gluten có khả năng hấp thụ nước và có tính cố kết bám dính cao.
Trong gliađin và glutenin, cũng chứa khá nhiều axit amin không cực (51% số gốc axit amin) nên dễ phát sinh các tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp các phân tử protein cũng như đính thêm các phân tử lipit vào protein do đó cũng làm tăng thêm khả năng cố kết và bám dính của gluten.
Trong 2 chất chính này, glutenin là hợp phần tạo ra độ đàn hồi, lực cố kết và mức độ chịu nhào trộn. Còn gliađin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo giãn và khả năng trương nở làm tăng thể tích của bánh.
Trong gluten còn có các liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu đissulfua) do đó cũng làm tăng cho gluten có khả năng tạo sợi tốt.
IV .8.1) Cơ chế tạo thành bột nhão
Bột nhão thường chỉ chứa bột mì, nước, natri clorua. Thành phần và vai trò các chất trong bột nhão trình bày ở bảng dưới.
Thành phần Số lượng (theo trọng lượng) Vai trò Bột mì Nước Natri clorua Nấm men Malt Muối amon Đường (sacaroza hoặc Glucoza) Bột sữa (đã tách bơ) Lipit Canxi propionat Vitamin 100 50-65 2 2 0.5 0.5 6 6 4 0.2 Vết
Nguồn gluten, tinh bột, lipit Tác nhân hóa dẻo
Tạo vị, làm cứng gluten Lên men để tạo CO2 Nguồn amilaza, proteaza Cơ chất cho nấm men
Tạo vị, màu, cơ chất cho nấm men Tạo vị, màu, tác dụng đệm pH Cải biến kết cấu
Tác nhân chống vi sinh vật Tăng giá trị dinh dưỡng
Khi bột được thêm nước, natri clorua và nhào trộn trong 10-20’, các protein của gluten sẽ hấp thụ nước, định hướng, sắp xếp lại thành hàng và giãn mạch từng phần, nên sẽ làm phát sinh các tương tác ưa béo và hình thành các cầu đissulfua mới (qua phản ứng trao đổi -SH/-S-S-). Một mạng protein 3 chiều có tính nhớt đàn hồi được thiết lập, dần dần những tiểu phần gluten ban đầu biến thành những màng mỏng bao lấy xung quanh các hạt tinh bột và những hợp phần khác có trong bột mì (h.II.15). Khối bột trở thành đàn hồi và dễ chảy gọi là bột nhão.
Thường thì loại bột “mạnh”, cần phải có thời gian nhào trộn dài để bột nhão thu được có tính cố kết cao. Với loại bột “yếu”, nếu cường độ và thời gian nhào trộn quá 1 mức nào đó, sẽ làm phá hủy các cầu đisulfua (nhất là khi không có không khí) và bột nhão sẽ chảy.
Hình II.15
Sau khi trộn nấm men và để lên men trong 2-3h. Khí cacbonic tạo ra làm bột nhão phồng lên dưới dạng những túi khí được bao bằng màng mỏng gluten. Mạng lưới protein đặc trưng này có những tính chất sau:
- Tính dễ kéo giãn, làm cho màng có thể thay đổi được hình dạng;
- Tính không thấm khí, làm cho màng giữ lại được các khí cacbonic tạo ra khi lên men mà màng trương phồng được;
- Tính đàn hồi cũng góp phần giữ khí cacbonic và hình thành 1 cấu trúc xốp cho sản phẩm;
Thực tế cho thấy nếu thêm vào các chất khử như xistein sẽ phá hủy các cầu đisulfua do đó làm cho lực cố kết của bột nhão bị giảm xuống. Ngược lại nếu thêm các tác nhân oxy hóa như kali bromat sẽ làm tăng độ cứng và độ đàn hồi.
Hình II.16
Các lipit trung tính và có cực của chính bột hoặc được thêm vào bột nhão sẽ tương tác với gliađin và glutenin do đó có thể làm yếu hoặc tăng cường mạng gluten. Có thể là do khi ở trong bột, gliaddin và glutenin đã bị giãn mạch từng phần và càng trở nên nhiều hơn trong quá trình nhào trộn bột. Song hình như các protein này vẫn chịu được các tốn thát phu khi ở nhiệt độ nướng bình thường (dưới 100 độ C). Ở nhiệt độ trên 70-80 độ C các protein của gluten giải phóng nước và tiếp đó lượng nước này liền được các hạt tinh bột đã hồ hóa từng phần hấp thụ. Tuy nhiên các protein của gluten cũng có vai trò rất quan trọng: truong quá trình nướng, chúng có khả năng giữ lại nước do đó làm cho ruột bánh có độ mềm (40-50% nước).
Trong thời gian nướng, các protein hòa tan của bột mì ( albumin, globulin) đều được biến tính và tập hợp lại và chính sự tạo gel này cũng góp phần hình thành ruột bánh.
Thông thường người ta muốn thêm vào sản phẩn các protein từ bên nguoif để làm giàu giá trị dinh dưỡng. Song các protein “ngoại” này không phải tất cả đều thích hợp với sự hình thành một mạng gluten vừa ý. Các protein hòa tan trong nước thường làm suy giảm lực nở. Có thể tránh được hệ quả không mong muốn này bằng cách dùng protein của đậu tương hoặc của sữa đã được biến tính nhiệt vừa phải tốt hơn là dùng dưới dạng nguyên thủy. Việc thêm các lipit có cực hoặc là các
glycolipit của bột mì (môn và đigalactosil điglixerit) hoặc là chất hoạt động bề mặt tổng hợp (este phi ion của sacaroza hoặc stearoil-2-lactilat natri đã được ion hóa) sẽ cho phép phối trộn được với các protein ngoại hoặc các bột ngũ cốc khác mà không làm hỏng cấu trúc của bánh. Điều đó chứng tỏ tầm quan trọng của các glycolipit trong việc thiết lập nên các liên kết hydro và các liên kết ưa béo (kỵ nước) trong mạng gluten.
Cũng có thể thêm các gluten đã tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới của bột nhào. Gluten cũng được dùng như một tác nhân nối-kết trong các sản phẩm thịt khác nhau do tính chất bám dính của nó.
IV .9) Khả năng cố định các chất thơm của protein và việc giữa mùi cho thực phẩm.
Chúng ta thường thấy một số chế phẩm protein cũng như một số thực phầm giàu protein tuy có giá trị dinh dưỡng và giá trị thực phẩm cao, song dôi khi vẫn có mùi không hấp dẫn. Thường tạo ra các mùi khét, mùi đậu cũng như vị đắng, vị thô. Các hợp chất này thường liên kết với protein và những hợp phần khác của thực phẩm. chúng chỉ được giải phóng ra mà ta có thể cảm thụ được sau khi nấu hoặc nhai nhuyễn. Một số được liên kết vững chắc đến nổi khi trích li bằng hơi nóng hoặc bằng hơi nóng hoặc bằng dung môi cũng không thể loại hết được.
Nếu như việc khử các chất mùi không mong muốn ra khỏi protein khó khăn, vì chúng được protein giữ quá chặt, thì ngược lại, người ta có thể xử dụng mặt tích
cực này protein vào việc tải các chất thơm mong muốn. Chẳng hạn để mang một mùi thơm của thịt đến các protein thực vật đã được kết cấu. Không những vậy, điều rất ly tưởng là tất cả những hợp chất bay hơi của một hình thơm mong muốn nào đó phải được liên kết bền vững trong thời gian bảo quản, có thể cả trong khi gia công xử lý nhưng khi vào miệng vẫn giải phóng nhanh và toàn bộ mà không bị biến đổi. Vấn đề chỉ có thể được giải quyết bằng cách nghiên cứu cơ chế mà các hợp chất bay hơi liên kết với protein.
IV .9.1) Các tương tác giữa chất bay hơi và protein. (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});
Mùi thơm của một số thực phẩm thường do các hợp chất bay hơi có nồng độ rất thấp nằm ở gần bề mặt. Các nồng độ này phụ thuộc vào một cân bằng phân chia giữa khối thực phẩm và “ không gian ban đầu “ của nó. Franzen và kinsella (1974) đã chứng minh rằng khi thêm protein vào một hệ thống mẫu “nước – chất thơm” thì sẽ làm giảm nồng độ các chất bay hơi trong “không gian ban đầu”.
Việc cố đinh hương thơm có thể bao gồm sự hấp thụ ở bề mặt thực phẩm hoặc xâm nhập vào bên trong thưc phẩm bằng khuếch tán. Cần phân biệt hai kiể hấp thụ trên chất rắn:
+ Hấp phụ lý học có tính thuận nghịch do các tương tác vanderwaals. + Hấp phụ hóa học do liên kết đồng hóa trị hoặc liên kết tĩnh điện.
Trong trường hợp đầu năng lượng giải phóng bởi phản ứng nhỏ hơn 20 KJ. mol-1. Việc cố định chất thơm bằng hấp thụ ngoài ra các kiểu tương tác trên còn có các tương tác hydro và tương tác ưa béo ( kỵ nước ) tham gia. Các hợp chất có cực như các rượu thì được liên kết bằng cầu hidro còn các hợp chất bay hơi có khối lượng phân tử thấp thì tương tác kỵ nước (ưa béo) với các gốc axitamin không phân cực của protein.
Trong một số trường hợp, các hợp chất bay hơi sẽ dính vào protein bằng các liên kết đồng hóa trị và quá trình là bất thuận nghịch.chẳng hạn gắn aldehit và xeton vào nhóm amin và nhóm cacboxyl,nói chung đều là những quá trình không thuận nghịch. Các bazo schiff thuận nghịch có thể được hình thành giữa các hợp chất bay hơi chứa nhóm cabonyl với các nhóm ε- amin hay α – amin của protein hoặc của axit amin. Việc gắn bất thuận nghịch sẽ dễ dàng hơn trong trường hợp chất bay hơi có khối lượng phân tử cao. Chẳng hạn protein của đậu tương có thể cố định bất thuận nghịch 10% octanol và 50% 2 – dodecanol khi cả hai chất này có cùng nồng độ. Kiểu cố định bất thuận nghịch như thế thường có thể làm mất mùi thơm của các hợp chất bay hơi ban đầu.
Quá trình cố định các hợp chất bay hơi bởi protein chỉ có thể xảy ra khi các “vùng để cố định” đều “sẵn sàng” nghĩa là khi các vùng này chưa tham gia các các tương tác protein – protein hoặc các tương tác khác. Quá trình cố định thuận nghịch bằng liên kết phi đồng hóa trị một hợp chất bay hơi vào một protein sẽ tuân theo phương trình scatchard: ) ( f f K n V V V −
= (ở điều kiện cân bằng)
Trong đó :
V : nồng độ phân tử của hợp chất bay hơi ở dạng tự do. K : hằng số liên hợp.
n : tổng số miền để cố định (tự do+ bị chiếm) của một mol protein.
K và n có thể tính toán được qua thực nghiệm khi ở điều kiện cân bằng vói các giá trị V và Vf khác nhau.
Vf tăng khi nồng độ V của hợp chất bay hơi ở dạng tự do tăng. Cần chú ý rằng phương trình scatchard không có mặt sự phụ thuộc giữa Vf và nồng độ protein. Điều đó chỉ đúng với protein một chuỗi, như serumal bumin của bò, nhưng sẽ không chính xác với những protein oligome như glyxinin của đậu tương. Ở glyxinin này số phân tử hợp chất bay hơi liên kết bởi một mol protein sẽ giảm khi nồng độ protein tăng ( với cùng một hợp chất bay hơi không đổi ). Sở dĩ như vậy là do các tương tác protein – protein trở nên nhiều hơn khi tăng nồng độ protein. Các phép do hấp phụ ( phân tích không gian đầu, cân bằng thẩm tích ) đều cho biết rằng số các miền sẽ tăng lên dần dần cùng với quá trình cố định hợp chất bay hơi. Trong khi cố định sẽ xãy ra khi giãn mạch của protein do đó nhiều gốc axitamin kỵ nước sẽ trở nên sẵn sàng hơn để cố định sau này.
Các hợp chất bay hơi không phân cực sẽ xâm nhập và tương tác với tâm ưa béo( kỵ nước) của protein làm đời chỗ các tương tác ưa béo protein – protein ở trong một phân tử hoặc ở giữa các phân tử. Do đó sẽ khử bền protein và có thể làm biến đổi độ hòa tan của protein.
IV .9.2) Các yều tố ành hưởng tới quá trình cố định chất thơm.
Nói chung, tất cả các yếu tố làm thay đổi hình thể của protein đều có ảnh hưởng tới quá trình cố định các hợp chất bay hơi.
Nước thường làm tăng sự cố định các hợp chất bay hơi có cực nhưng gần như không ảnh hưởng đến sự cố định các hợp chất bay hơi không cực. Trong protein khô sự khuếch tán hợp chất bay hơi gần như bị hạn chế. Khi tăng nhẹ hoạt độ nước sẽ làm sẽ làm tăng độ linh động của các hợp chất bay hơi có cực và tạo cho chúng khả năng tìn đến “ miền để cố định dễ dàng hơn.
Trong môi trường nhiều nước hoặc trong các dung dịch thì khả năng sẵn sàng để cố định các hợp chất bay hơi của các axit amin có cực hoặc không có cực thường bị ảnh hưởng bởi nhiều nhân tố.
Casein cố định các hợp chất cacbonyl, các rược hoặc các ester ở Ph trung tính hoặc kiềm ở Ph acid.
Các ion Cl- và SO42- bình thường có tác dụng làm bền cấu trúc tự nhiên của các protein hình cầu, nhưng khi ở nồng độ cao có thể làm thay đổi cấu trúc cảu nước, làm yếu các tương tác kỵ nước do đó làm giãn mạch protein. Kết quả là làm cho liên kết của hợp chất cacbonyl với nước được tốt hơn
Các hóa chất có xu hướng phân ly protein hoặc khử các cầu disulfua đều làm cho quá trình cố định các hợp chất bay hơi chất bay hơi tốt hơn.
Tuy nhiên sự phân ly các protein oligome thành các dưới đơn vị thường có tác dụng làm giảm sự liên kết các hợp chất bay hơi không có cực vì các miền giữa các phân tử trước đây có tính kỵ nước sẽ có xu hướng bị biến mất và bị che khuất dần dần cùng với sự thay đổi hình thể của đơn phân.
Một sự proteolyzo quan trọng cũng làm giảm quá trình cố các hợp chất bay hơi. Chẳng hạn 1Kg protein đậu tương có thể cố định được 6,7 mg 1 – hexanal thì sau khi thủy phân bởi proteaza axit tính nguồn vi khuẩn, lượng hexanal mà protein liên kết được chỉ là 1mg. Vậy là sự proteolyzo có thể có ích làm giảm mùi đậu của protein đậu tương. Việc biến đổi 1 – hexanal, đã được liên kết thành acid caproic bởi một andehit dehydrogenaza cũng có tác dụng làm giảm mùi xấu này.
Khi biến tính protein bởi nhiệt, ngược lại, sẽ làm tăng sự cố định các hợp chất bay hơi. Chẳng hạn, một dung dịch nước chứa 10% isolat protein đậu tương được gia nhiệt đến 900C trong thời gian 1h và 24h với sự có mặt của 1 – hexanal, sau dó đem sấy thăng hoa kết quả, lượng hexanal được liên kết tăng lên gấp 3 và 6 lần so với dung dịch protein không dược gia nhiệt.
Các phương pháp khử nước như sấy thăng hoa thường làm giải phóng hơn 50% các chất thơm vốn ban đầu đã liên kết với một protein kiểu như casein . khả năng giữ các chất thơm bay hơi se tốt nhất khi khả năng áp suất hơi của chúng thấp nhất và khi chúng có nồng độ thấp.
Khi có mặt các lipit sẽ có tác dụng tốt đối với việc cố định và giữ các hợp chất bay hơi chứa nhóm cacbonyl, kể cả chất sinh ra sự oxy hóa lipit.