Trong công nghiệp da, enzyme protease được dùng để làm mềm da, làm sạch da, rút ngắn thời gian, tránh ô nhiễm môi trường.
Việc xử lý được tiến hành bằng cách ngâm da trong dung dịch enzyme, hay phết dịch enzyme lên bề mặt da. Enzyme sẽ tách các chất nhờn và làm đứt một số liên kết trong phân tử collagen làm cho da mềm hơn.
Thực tế cho thấy khi xử lý da bằng chế phẩm protease từ vi sinh vật có thể rút ngắn thời gian làm mềm và tách lông xuống nhiều lần. Điều quan trọng là chất lượng lông tốt hơn khi cắt. So với phương pháp hóa học thì việc xử lý bằng enzyme có số lượng lông tăng 20-30%. Lông không cần xử lý thêm sau khi ngâm trong dịch enzyme.
3.4.2 Sử dụng enzyme trong sản xuất sợi vải
Trong quá trình sản xuất sợi tự nhiên thường gồm các công đoạn như: tách sợi khỏi nguyên liệu, làm sạch sợi, làm trắng, nhuộm màu
Các enzyme thường được sử dụng trong các công đoạn sau:
|+ Phân giải các tạp chất có trong lớp bao ngoài sợ bông tơ và các sợi tự nhiên khác tạo thành các sản phẩm phân tử thấp dễ hòa tan tạo điều kiện thuận lợi cho việc tách sợi khỏi nguyên liệu.
+ Tẩy hồ sợi bông sợi tơ tằm và các loại sợi khác được hồ bằng tinh bột gelatin, hoặc bằng các chất kết dính khác
+ Làm trắng sợi loại bỏ peroxit thừa trước khi nhuộm màu.
Những ưu điểm của việc sử dụng enzyme thay cho các chất hóa học để sản xuất và xử lý sợi
- Làm giảm ô nhiễm môi trường
- Không làm ảnh hưởng tới cấu trúc và độ bền của sợi cellulose Giảm tiêu thụ năng lượng và giảm lượng nước sử dụng.
Ở Việt Nam, đã thử nghiệm dùng protease để xử lý kén khi ươm tơ, kết quả việc kéo tơ dễ dàng hơn do enzyme phân giải lớp keo ngoài sợi tơ, có thể tiến hành kéo tơ ở nhiệt độ thấp hơn, độ dài sợi tơ tăng đáng kể.
Enzyme có thể sử dụng để xử lý nước thải các nhà máy sản xuất sợ vải. Nước thải các nhà máy này có chứa tinh bột, poly và đặc biệt là các chất màu rất khó loại bỏ khi xử lý thông thường (Chất màu azo khi thải vào môi trường có thể tạo ra các amin thơm rất độc).
CHƯƠNG 4 KẾT LUẬN
Như vậy, cho tới nay, người ta đã biết được khoảng 3.000 enzyme. Tất cả các enzyme đều được gọi tên và được xếp vào “Hệ thống phân loại” gồm 6 lớp (class). Trong các lớp có các lớp phụ (subclass), nhóm (section). Mỗi enzyme đều có k. hiệu phản ánh các thứ tự phân loại trên. Các chất độc hại trong môi trường thường là các chất hữu cơ có v.ng thơm như các hợp chất phenol, các amin v.ng, hoặc các chất hữu cơ phospho. Để đạt được mục đích xử lý môi trường, cần phải phá hủy hoặc loại bỏ các chất độc hại nêu trên. Việc sử dụng các enzym xúc tác phản ứng oxy hóa - khử có vai trò tích cực trong việc này.
Tóm lại, việc sử dụng enzym trong xử lý phế thải có một tương lai đầy hứa hẹn. Đây là một trong những hướng nghiên cứu ứng dụng để sử dụng có hiệu quả enzyme trong công nghệ xử lý phế thải sinh hoạt ở nước ta hiện nay.
TÀI LIỆU THAM KHẢO
[1] Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Enzyme Nomenclature. Recommendations. http://www.chem.qmul.ac. uk/ iubmb/ enzyme/EC1/
[2] R.O. Martin, P.K. Stumpf, Fat metabolism in higher plants. XII. Oxidation of long chain fatty acids, J. Biol. Chem. 234 (1959) 2548.
[3] J. Chaudiere, A.L. Tappel, Purification and characterization of selenium- glutathione peroxidase from hamster liver, Arch. Biochem. Biophys. 226 (1983) 448.
[4] S. Colonna, N. Gaggero, G. Carrea, P. Pasta, Horseradish peroxidase catalysed sulfoxidation is enantioselective, J. Chem. Soc. Chem. Commun. 254 (1992) 357.
[5] I. Anana, M. Misra, Enzymatic dewatering of Florida phosphate slimes, Minerals and Metallurgical Processes, 6 (1989) 93.
[6] R. Theiler, J.C. Cook, L.P. Hager, J.F. Siuda, Halohydrocarbon synthesis by homoperoxidase, Science 202 (1978) 1094.
[7] P. Ortiz-Bermudez, E. Srebotnik, H.E. Kenneth Chlorination and cleavage of lignin structures by fungal chloroperoxidases From Caldariomyces fumago, Applied and environmental microbiology 69 (2003) 5015.
[8] M.D. Aitken, R. Venkatadri, R.L. Irvine, Oxidation of phenolic pollutants by a lignin degrading enzyme from the white-rot fungus Phanerochaere chrysosponum, Water Research 23 (1989) 443.
[9] P. Zou, H. Schrempf, The heme-independent manganese-peroxidase activity depends on the presence of the C-terminal domain within the Streptomyces reticuli catalase-peroxidase CpeB, Eur. J. Biochem. 267 (2000) 2840.