Tính chất chức năng của protein trong cây đậu phộng và ứng dụng trong công nghệ thực phẩm

GIỚI THIỆU VỀ TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]

Nó thường là kết quả của nhiều tương tác vật lý, hóa học xuất hiện đồng thời hoặc liên tục trong thực phẩm trong suốt quá trình chế biến và không dễ dàng đo lường được bằng các phương pháp kiểm tra vật lý, hóa học đơn giản. Thông thường, yêu cầu về một chức năng riêng biệt sẽ thay đổi trong suốt quá trình chuẩn bị và chế biến.Ví dụ như protein cơ giữ nước, tăng độ nhớt và có thể nhũ hóa lipid trong ngô sống một thời gian ngắn ở sản phẩm thịt nhưng cần có khả năng tạo gel giữ nước cao trong lúc gia nhiệt để đạt được những tính chất cảm quan mong muốn đồng thời đạt hiệu suất theo yêu cầu của quá trình.

TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN VÀ ỨNG DỤNG TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM[4]

Khi protein bị biến tính, các mạch polipeptit đã bị duỗi ra (trong điều kiện gia công nhất định) trở nên gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau mà mỗi vị trí tiếp xúc là một nút, phần còn lại hình thành mạng lưới không gian ba chiều vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán (H2O). Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt béo phân tán và pha nước liên tục sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng có tác dụng bảo vệ làm ổn định sự phân tán của các giọt dầu béo hay làm cho chúng khó kết hợp lại với nhau.

CÁCH XÁC ĐỊNH TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]

Những phương pháp tiêu chuẩn hóa có giá trị từ các tổ chức như là hiệp hội các nhà hóa học lương thực tại Mỹ (the American Association of Cereal Chemists), hội các nhà hóa học về dầu tại Mỹ( American Oil Chemists Society), hội liên hiệp sữa quốc tế (International Dairy Federation)… Một cách tổng quát, cách phương pháp này đã được kiểm tra trong những nghiên cứu hợp tác giữa một vài phòng thí nghiệm. Ưu điểm: Kiểm tra có thể được thiết lập nhanh chóng; được sử dụng cho nhũ tương mà trở nên mất ổn định trong vòng 1-4 tuần; có giá trị khi xác định ảnh hưởng của pH, lực ion, nồng độ protein lên sự ổn định.

PROTEIN ĐẬU PHỘNG[4]

Khối lượng phân tử 5 lớp chính của “subunit” protein đậu phộng, xác định bằng SDS-PAGE.

TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN ĐẬU PHỘNG[10], [14], [25], [27]

Theo nghiên cứu của P.Vincent Monteiro (1994) về khả năng hòa tan của protein đậu phộng trong nước và dung dịch NaCl 0.2M tại các pH khác nhau, protein từ đậu phộng, cũng như hầu hết các cây có dầu khác sẽ giảm khả năng hòa tan xung quanh điểm đẳng điện, tuy nhiên nếu NaCl được thêm vào thì khả năng hòa tan của protein sẽ tăng lên do làm tăng độ mạnh của lực ion trong dung dịch, tăng cường khả năng liên kết của protein với nước. Theo nghiên cứu của P.Vincent Monteiro (1994) về khả năng nhũ hóa và độ bền của hệ nhũ từ protein đậu phộng thông qua phương pháp đo độ hấp thu tại bước sóng 500nm tại thời điểm ban đầu và tại thời điểm hệ nhũ giảm một nửa độ bền vì thay đổi các yếu tố như: thời gian, nồng độ protein, nồng độ muối và pH, P.Vincent Monteiro đã thu được kết quả như sau:. a) Ảnh hưởng của thời gian.

BỆNH DỊ ỨNG 1. Bệnh dị ứng [13], [3]

Ở lần đầu tiên tiếp xúc (do ăn phải, hít phải, tiếp xúc ngoài da) với các chất gây dị ứng các chất gây dị ứng sẽ đi vào bên trong cơ thể, nó đi vào trong môi trường APC, bị bao bọc trong môi trường APC sau đó chất gây dị ứng này tiếp tục đi sâu vào bên trong cơ thể và gặp tế bào lympho T, khi gặp chất gây dị ứng này thì ngay lập tức tế bào lympho T giải phóng ra một chất mà người ta gọi là cytokine, cytokine mới được sinh ra tiếp xúc với tế bào B trong cơ thể, hình thành lên tế bào Plasma, chính tế bào plasma sản xuất ra một loại kháng thể gọi là kháng thể IgE. Ở lần tiếp xúc với chất gây dị ứng (cùng một chất gây dị ứng) tiếp theo, khi chất gây dị ứng đi vào bên trong cơ thể bệnh nhân và tiếp xúc với tế bào (H) (sinh ra do sự kết hợp của IgE và tế bào Mast) thì sẽ sinh ra histamine, khi histamine đi vào mạch máu sẽ gây giãn mạch máu khi đó bệnh nhân sẽ có dấu hiệu bị dị ứng: da bị mẩn đỏ, sưng tấy, nôn, nghẹt thở, tức ngực ….

PROTEIN GÂY DỊ ỨNG TRONG ĐẬU PHỘNG

Các cuộc nghiên cứu đã chứng minh việc rang đậu phộng góp phần làm tăng khả năng gây dị ứng của các protein gây dị ứng so với khi chế biến bằng phương pháp khác như là luộc, nấu ăn (Maleki, et al., 2000). Điều này được chứng minh là ở Mỹ tỷ lệ người dân mắc bệnh dị ứng rất cao vì người Mỹ rất thích những sản phẩm của đậu phộng được chế biến qua quá trình rang, điển hình là bơ đậu phộng, ngược lại ở Trung Quốc nơi mà tỷ lệ người dân mắc bệnh dị ứng đậu phộng thấp nhất thế giới vì người Trung Quốc thích ăn đậu phộng luộc. Như vậy yếu tố chính ảnh hưởng đến sự gia tăng dị ứng của protein đậu phộng rang là do nhiệt độ cao đạt tới trong quá trình rang so với quá trình luộc hoặc nấu. b) Tính tan của protein đậu phộng giảm trong quá trình gia nhiệt. Mục tiêu của nghiên cứu này là xác định xem các phenolic như axit caffeic, ferulic, chlorogenic có hình thành phức không hòa tan và không thuận nghịch với chất gây dị ứng chủ yếu trong đậu phộng hay không và nếu có thì phức này có làm giảm immunoglobulin (IgE) hay không. Sau khi thêm mỗi phenolic vào chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng, nguyên liệu hòa tan được phân tích bởi SDS-PAGE và ức chế cạnh tranh ELISA. Kết quả cho thấy việc bổ sung các phenolic kết tủa hầu hết các chất gây dị ứng chủ yếu trong đậu phộng, Ara h 1 và Arah 2, và phức tạo thành là không thuận nghịch. Điều đó kết luận rằng việc giảm tổ hợp IgE bởi các phenolic là khả thi. Theo nghiên cứu, đã được chứng minh bởi các nghiên cứu lâm sàng, nó có thể dẫn đến sự phát triển của sản phẩm từ đậu phộng dạng lỏng nghèo chất gây dị ứng. a) Ảnh hưởng của phenolic lên chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng Sau khi xử lý với phenolic (acid caffeic, acid chlorogenic và acid ferulic), một số protein trong chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng đã được giảm. SDS-PAGE cho thấy trong khi đun sôi ít tác động đến các chất gây dị ứng trong đậu phộng, thì mẫu xử lý với PUV thể hiện giảm khả năng hòa tan hay cấp độ chất gây dị ứng đậu phộng (63 kDa). Kết tủa không tan hình thành làm giảm cấp độ của chất gây dị ứng trong mẫu xử lý bằng PUV. cisELISA cho thấy mẫu chưa xử lý có liên kết IgE cao hơn 7 lần so với mẫu xử lý với PUV. Do đó kết luận rằng ánh sáng PUV có hiệu quả trong việc giảm tổ hợp IgE của chất chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng. Các nghiên cứu hiện nay cung cấp một hướng tiếp cận với sự phát triển của sản phẩm đậu phộng ít gây dị ứng. Tuy nhiên, việc giảm dị ứng thực tế cần phải được xác nhận bởi các nghiên cứu lâm sàng. a) SDS-PAGE của chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng xử lý PUV Sau khi xử lý ánh sáng PUV, cả hai chất chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng cho thấy có sự thay đổi trong khối lượng.

Nhưng không nên nhầm lẫn với các cryoproteins, vì chất này keo tụ trong điều kiện lạnh (ở 40C) và hòa tan thuận nghịch khi ủ ở nhiệt độ phòng. Các keo tụ từ xử lý PUV ánh sáng khác với keo tụ từ cryoproteins vì nó hình thành chất không tan không thuận nghịch ở nhiệt độ phòng. Các kết quả thử nghiệm cho thấy rằng các tủa không tan trong bộ đệm NaCl 1M, hoặc ure 2M. Việc tiêu hóa bởi các enzyme như pepsin hoặc trypsin cũng không thành công do nó không tan được. Tóm lại, kết quả chỉ ra rằng bơ đậu phộng dạng lỏng giảm độ hòa tan hay mức độ của chất gây dị ứng đậu phộng. sau khi xử lý PUV. b) Tổ hợp IgE của các chiết xuất từ đậu phộng và bơ đậu phộng dạng lỏng có xử lý PUV.